無比堅硬有彈性的蜘蛛絲是一種輕量化,、生物可降解的材料

蜘蛛絲硬度高、有彈性,，是一種輕量化,、生物可降解的材料,，它具有無數(shù)潛在的生物醫(yī)學應用,。然而盡管人類養(yǎng)蠶的歷史已經上千年，從陸地甚至同類相食的蜘蛛身上獲取絲,，但這證明是不實用的,。希望獲得蜘蛛絲機械特性的實驗室常常使用它的分子結構作為他們研發(fā)仿生絲的模板。

加拿大新斯科舍省達爾豪斯大學的一支研究人員小組關注于七種蜘蛛絲中最強硬的一種：葡萄狀腺絲(aciniform silk),，蜘蛛常用葡萄狀腺絲將誤入蜘蛛網的獵物包覆,。在過去幾年，他們逐漸揭開了葡萄狀腺絲的蛋白質結構并開始理解它的結構和功能之間的聯(lián)系。他們將最新發(fā)現(xiàn)展示在2月7日至11日美國馬里蘭州巴爾的摩召開的第59屆生物物理學協(xié)會會議上,。

創(chuàng)造人造蜘蛛絲的第一步在于復制組成天然蜘蛛絲的蛋白質,，在這項研究里則是讓這類蛋白質在大腸桿菌里重組表達。葡萄狀腺絲的關鍵蛋白質AcSp1包含三部分,。這個蛋白質的大部分是兩百個氨基酸的重復序列,。在蛋白質鏈兩個末端包含著名為N端和C端的尾巴。

達爾豪斯大學的簡,？雷尼（Jan Rainey）帶領的科研小組使用了核磁共振（NMR）光譜學以高分辨率分析AcSp1重復序列的結構,，從而產生了據(jù)稱第一個蜘蛛絲重復單元結構序列。當他們將更多重復結構相連,，他們了解到這些重復單元的行為是模塊化的,，也就是說每一個結構相當于一個單獨的單元，而非與其它單元相連形成新的結構,。這樣的模塊化具有重要的意義：它意味著試圖產生人造絲蛋白質的科學家們可以在不犧牲整個蛋白質功能的前提下延長蛋白質的長度,。此外，它還意味著研究人員可以關注于先將更小更可靠的蛋白質組成部分最優(yōu)化,，然后再將它們相連形成更大的功能性蛋白質,。

創(chuàng)造人造絲的下一步是旋轉蛋白質形成長鏈。蜘蛛有特殊的“工具”完成這一任務,，但尋找到合適的實驗室以精確再造這個過程是創(chuàng)造仿生絲面臨的最大挑戰(zhàn)之一,。然而，研究人員在C端發(fā)現(xiàn)了這一纖維形成過程的線索,。

他們發(fā)現(xiàn),，盡管在某些情況下絲蛋白沒有C端也可以連接纖維，但促進纖維形成的區(qū)域——由具有C端的蛋白質形成的纖維——往往更堅硬更牢固,。此外,，研究人員還發(fā)現(xiàn)將葡萄狀腺絲C端替換成其他類型蜘蛛絲的C端將改善纖維形成。這項發(fā)現(xiàn)表明可以潛在操控C端以調整纖維的強度和韌性,。

“現(xiàn)在我們知道C端是可替換的,，”研究人員徐玲玲（Lingling Xu）說道?！斑@在創(chuàng)造重組體時遇到表達問題時尤為有用,。例如，我們可以選擇一個具有更好蛋白質表達水平,、溶解度或者穩(wěn)定性的C端,。”

人造蜘蛛絲距離商業(yè)可行仍有一段距離,，但更好的理解蜘蛛絲結構和功能之間的關系使得科學家們距離實驗室內創(chuàng)造人造絲更近一步,?！拔覀兾磥淼哪繕耸腔趯γ總€終端作用的理解，人工合成具有可調機械特性的纖維,?！毙煺f道。