阿爾茨海默癥研究的一個疑團就是經(jīng)過遺傳改造后表達導致人類這種疾病的異常蛋白的小鼠基本上沒有表現(xiàn)出這種疾病的病理學特征,。這種小鼠經(jīng)遺傳改變成能夠過量產(chǎn)生突變的人類淀粉體前體蛋白（APP）。當這種蛋白被酶剪輯時會產(chǎn)生β-淀粉體（AB）肽——它能累積起來形成淀粉體斑塊阻塞大腦并殺死腦細胞,。

    APP的剪輯產(chǎn)生了兩種類型的β-淀粉體肽：一種由40個氨基酸（Ab40）構成，另外一種長度是42個氨基酸(Ab42)。有一些證據(jù)證明Ab42是兩種形式中粘性較大的一個,，并且與這種疾病的病理學癥狀有關,。

    現(xiàn)在，由梅約醫(yī)學中心（Mayo Clinic College of Medicine）的Eileen McGowan和Todd Golde發(fā)現(xiàn)了確定性的證明表明Ab42確實是“罪犯”分子,。研究的結果公布在在7月21日的Neuron雜志上,。

    在實驗中，他們創(chuàng)造出了能夠在沒有制造過量的APP的情況下過量產(chǎn)生Ab42或者Ab40的轉(zhuǎn)基因小鼠,。因此,，他們能夠精確研究每種分子在AD病理學中的作用。

    他們的小鼠研究表明Ab40小鼠的大腦中幾乎沒有任何淀粉體疾病癥狀,，而Ab42小鼠的大腦中則積累了淀粉體斑塊并導致神經(jīng)損傷,。

    研究人員指出試管實驗表明Ab42很容易凝聚。因此,，對Ab40小鼠缺乏這種疾病的癥狀的一個最簡單的解釋是Ab40啟動能夠促進淀粉體沉積的成核事件的能力低下（生物通記者楊淑娟）,。