脫落酸（Abscisic Acid），簡稱ABA,，是植物體內(nèi)最重要的植物激素分子之一,，它具有控制氣孔關(guān)閉、影響種子發(fā)芽等重要的生理功能,，對于保護(hù)植物對抗逆境具有至關(guān)重要的作用,。ABA受體的研究近年來獲得了廣泛關(guān)注,。2009年4月，《科學(xué)》雜志同期發(fā)表了兩個研究組的獨(dú)立成果,，他們發(fā)現(xiàn)了同一家族蛋白PYR/PYL/RCAR（PYLs）是ABA的潛在受體,。半年之后，包括清華大學(xué)顏寧教授領(lǐng)導(dǎo)的科研小組在內(nèi)的來自中國,、美國,、日本、歐洲的五個研究組幾乎同時報道了有關(guān)ABA受體的結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究,，證實(shí)了PYL家族蛋白是ABA的直接受體,，并揭示了ABA調(diào)控PYL蛋白抑制下游PP2C的分子機(jī)制。
PYL蛋白家族在擬南芥中共有14個序列比較保守的成員,。自2009年以來,，清華大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院顏寧領(lǐng)導(dǎo)的研究組對PYL家族進(jìn)行了系統(tǒng)和深入的研究。2011年6月10日,，該研究組在《分子細(xì)胞》（Molecular Cell）發(fā)表了題為“The molecular basis of ABA-independent inhibition of PP2Cs by a subclass of PYL proteins”的研究論文,，通過結(jié)構(gòu)生物學(xué)和系統(tǒng)的生物化學(xué)分析鑒定出一類不依賴于ABA即可對下游PP2C進(jìn)行抑制的PYL亞家族，并且揭示了它們獨(dú)立于ABA行使功能的分子機(jī)理,。這一發(fā)現(xiàn)提供了對PYL家族蛋白依據(jù)結(jié)構(gòu)和功能的重新分類,。
在這篇論文中，研究小組對可以體外重組獲得的PYL家族的10個成員進(jìn)行了系統(tǒng)的生物化學(xué)分析,，發(fā)現(xiàn)不同PYL蛋白抑制下游4個不同PP2C具有顯著的特異性,，從而為理解PYL家族的冗余性提供了重要的分子基礎(chǔ)。更為重要的是,，她們發(fā)現(xiàn)這些蛋白在信號通路中的作用機(jī)制并不相同,。其中一類蛋白(以PYL10為代表的PYL4-10)在沒有ABA的情況下就可以比較有效地抑制下游PP2C的去磷酸化酶的活性，而另外一類（PYR1和PYL1-3）則嚴(yán)格依賴于ABA行使功能,。進(jìn)一步的分子機(jī)理研究發(fā)現(xiàn),，ABA非依賴性PYL在溶液中以monomer(單體)形式存在；而依賴性蛋白則以dimer(二聚體)形式存在,，這一發(fā)現(xiàn)驗(yàn)證了她們在2009年提出的關(guān)于二聚體的存在形式對PYL蛋白有負(fù)調(diào)節(jié)作用的假想,。研究小組還進(jìn)一步發(fā)現(xiàn)單體是ABA非依賴性的必要非充分條件，若要使PYL具有ABA非依賴性,，該蛋白門控區(qū)（CL2 switch loop）的附近還必須有比較大的疏水氨基酸以吸引CL2閉合,。這一發(fā)現(xiàn)進(jìn)一步驗(yàn)證了該研究組在2010年針對PYL識別ABA及其類似小分子的結(jié)構(gòu)機(jī)理而提出的化學(xué)原則。
ABA非依賴性PYL蛋白亞家族的發(fā)現(xiàn)為進(jìn)一步理解ABA的信號傳導(dǎo)以及植物抗逆性的調(diào)控提供了重要線索,。（生物谷Bioon.com）
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Molecular Cell DOI：10.1016/j.molcel.2011.05.011
The Molecular Basis of ABA-Independent Inhibition of PP2Cs by a Subclass of PYL Proteins
Qi Hao, Ping Yin, Wenqi Li, Li Wang, Chuangye Yan, Zhaohu Lin, Jim Zhen Wu, Jiawei Wang, S. Frank Yan, Nieng Yan
PYR1/PYL/RCAR proteins (PYLs) are confirmed abscisic acid (ABA) receptors, which inhibit protein phosphatase 2C (PP2C) upon binding to ABA. Arabidopsis thaliana has 14 PYLs, yet their functional distinction remains unclear. Here, we report systematic biochemical characterization of PYLs. A subclass of PYLs, represented by PYL10, inhibited PP2C in the absence of any ligand. Crystal structures of PYL10, both in the free form and in the HAB1 (PP2C)-bound state, revealed the structural basis for its constitutive activity. Structural-guided biochemical analyses revealed that ABA-independent inhibition of PP2C requires the PYLs to exist in a monomeric state. In addition, the residues guarding the entrance to the ligand-binding pocket of these PYLs should be bulky and hydrophobic. Based on these principles, we were able to generate monomeric PYL2 variants that gained constitutive inhibitory effect on PP2Cs. These findings provide an important framework for understanding the complex regulation of ABA signaling by PYL proteins.
