組蛋白的修飾作用是表觀遺傳學(xué)中的一個(gè)重要研究領(lǐng)域,。最近來自MIT的Terry Orr-Weaver和他的同時(shí)第一次對(duì)最近發(fā)現(xiàn)的核小體組蛋白激酶(nucleosomal histone kinase, NHK-1)進(jìn)行了遺傳分析,,文章將發(fā)表在11月1日的Genes&Development上。
表觀遺傳學(xué)(epigenetics)指在基因組中除了DNA和RNA序列以外,,其它調(diào)控基因的信息,,它們雖然本身不改變基因的序列,但是可以通過基因修飾,,蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì),、DNA和其它分子的相互作用,而影響和調(diào)節(jié)遺傳的基因的功能和特性,,并且通過細(xì)胞分裂和增殖周期影響遺傳的一門新興學(xué)科,。表觀遺傳學(xué)是生命科學(xué)中一個(gè)普遍而又十分重要的新的研究領(lǐng)域。它不僅對(duì)基因表達(dá),、調(diào)控,、遺傳有重要作用,而且在腫瘤,、免疫等許多疾病的發(fā)生和防治中亦具有十分重要的意義,。它是生命科學(xué)中近年來的一個(gè)突出進(jìn)展,具有十分廣泛深刻研究和應(yīng)用前景,。
而在表觀遺傳學(xué)中組蛋白的修飾作用是一個(gè)重要的組成部分,。在這項(xiàng)研究中,,研究人員構(gòu)建了NHK-1突變的果蠅,通過對(duì)不育的卵母細(xì)胞進(jìn)行細(xì)胞分析發(fā)現(xiàn)了這種組蛋白激酶對(duì)于聯(lián)會(huì)復(fù)合物(synaptonemal complex)的解開,,凝縮蛋白(condensin)的加入和組蛋白H3和H4的乙?;潜匦璧摹?/p>
5種組蛋白在功能上分為兩組:一組是核小體組蛋白(nucleosomal histone), 包括H2A,、H2B,、H3和H4,這四種組蛋白相對(duì)分子質(zhì)量較小(102~135個(gè)氨基酸殘基), 它們的作用是將DNA分子盤繞成核小體。它們沒有種屬及組織特異性,在進(jìn)化上十分保守, 特別是H3和H4是所有已知蛋白質(zhì)中最為保守的,。H1屬于另一組組蛋白, 它不參加核小體的組建,在構(gòu)成核小體時(shí)起連接作用, 并賦予染色質(zhì)以極性,。H1有一定的組織和種屬特異性。H1的相對(duì)分子質(zhì)量較大, 有215個(gè)氨基酸殘基,在進(jìn)化上也較不保守,。
這項(xiàng)研究為組蛋白修飾作用在染色體減數(shù)分裂動(dòng)態(tài)過程起到重要作用提供了重要證據(jù),,它證明了組蛋白修飾在染色體減數(shù)分裂過程結(jié)構(gòu)改變的過程中起到關(guān)鍵作用。與DNA緊密結(jié)合的染色質(zhì)蛋白的修飾保證了減數(shù)分裂時(shí)染色體正常的分離,,因此防止了流產(chǎn)和畸胎的出現(xiàn),。
拓展閱讀:
·Nature:研究發(fā)現(xiàn)組蛋白甲基化起開關(guān)作用
·Nature:Upf1蛋白促進(jìn)DNA和組蛋白合成的同步化
·Nature:組蛋白修飾方式可預(yù)測(cè)前列腺癌預(yù)后
·Nature:組蛋白部分密碼被破譯
·基因調(diào)節(jié)的重大發(fā)現(xiàn)——組蛋白脫甲基酶
·組蛋白密碼
·組蛋白修飾與基因調(diào)控