美國科學(xué)家認(rèn)為，他們已經(jīng)發(fā)現(xiàn)大腦形成記憶的機(jī)理,。人們早就知道,，神經(jīng)元相接的地方——突觸是大腦的信息交換和儲(chǔ)存的關(guān)鍵。但是研究人員表示,，現(xiàn)在他們已經(jīng)弄明白突觸這個(gè)地方的分子是如何加強(qiáng)記憶的,。
該研究成果發(fā)表在《神經(jīng)元》（Neuron）雜志上，它或許有助于研發(fā)治療老年癡呆癥等疾病的藥物,。越來越多的人認(rèn)為,，突觸的健康狀況下降是老年癡呆癥的一大特點(diǎn)，這種疾病最初會(huì)引起短期記憶紊亂,，然后再演變成長期記憶問題,。強(qiáng)壯的突觸是鞏固記憶所必須的，這個(gè)過程涉及到制造新蛋白質(zhì),。不過目前還不清楚身體是如何控制這一過程的,。
加州大學(xué)圣塔芭芭拉分校的科學(xué)家現(xiàn)在表示，他們在實(shí)驗(yàn)室通過老鼠進(jìn)行的試驗(yàn)顯示,，只有當(dāng)RNA(從細(xì)胞核和其他細(xì)胞里收集遺傳信息的分子)開啟后,，鞏固記憶所需的蛋白質(zhì)才會(huì)產(chǎn)生。在不需要時(shí),，RNA會(huì)被一種“安靜”分子麻痹,，這種分子本身也包含蛋白質(zhì)。當(dāng)外來信號傳進(jìn)來,，例如當(dāng)一個(gè)人看到有趣的事情或者經(jīng)歷特殊體驗(yàn)時(shí),，安靜分子片段和RNA會(huì)被釋放出來。
加州大學(xué)圣塔芭芭拉分校神經(jīng)系統(tǒng)科學(xué)研究所的肯尼斯·柯西克說：“科學(xué)家對它感興趣的一個(gè)原因是,，這個(gè)問題已經(jīng)困惑他們很長時(shí)間,，他們不清楚為什么當(dāng)突觸被加強(qiáng)時(shí)，在新蛋白質(zhì)合成的過程中,，會(huì)有一些蛋白質(zhì)降解,。不過現(xiàn)在我們揭開了這個(gè)謎底。我們的研究顯示,，蛋白質(zhì)降解和合成是同步聯(lián)合進(jìn)行的,。降解確保了新蛋白質(zhì)合成。”確定大腦加強(qiáng)記憶所需的蛋白質(zhì),，最終會(huì)使那些存在記憶力問題的人大受其益,。
英國著名慈善組織——老年癡呆癥研究機(jī)構(gòu)負(fù)責(zé)人麗貝卡·伍德說：“科學(xué)家表示,，他們已經(jīng)在實(shí)驗(yàn)室里對神經(jīng)細(xì)胞進(jìn)行了研究，對特殊蛋白質(zhì)在大腦傳輸信息和儲(chǔ)存記憶的過程中所扮演的角色,，有了更加深入的了解,。該發(fā)現(xiàn)可能會(huì)使我們對老年癡呆癥、其他類型的癡呆患者的記憶力喪失過程了解的更加透徹,，并有助于我們找出新治療方法,。”最新預(yù)測指出，到2050年,，全球?qū)⒂?.15億人患癡呆,。
威爾士加地夫大學(xué)心理醫(yī)學(xué)教授朱莉·威廉姆斯說：“我們越來越多地把老年癡呆癥的遺傳風(fēng)險(xiǎn)因素指向突觸，因此有關(guān)這一方面的任務(wù)研究都非常受歡迎,。老年癡呆癥是一種綜合性疾病,，雖然這方面的研究還處于初期階段,，但是健康的突觸和它們的活躍程度,，正慢慢變成一個(gè)重要而又有趣的研究對象。”（生物谷Bioon.com）
相關(guān)研究：
PLoS ONE：解碼神經(jīng)元交流的記憶形成和重喚
Nature：恐怖記憶可通過重演消除
Cell：新生腦細(xì)胞能清除舊記憶
PNAS：大腦或存在兩種短時(shí)記憶系統(tǒng)
Science：抹掉害怕的記憶
生物谷推薦原始出處：
Neuron, Volume 64, Issue 6, 871-884, 24 December 2009 doi:10.1016/j.neuron.2009.11.023
A Coordinated Local Translational Control Point at the Synapse Involving Relief from Silencing and MOV10 Degradation
Sourav Banerjee1, Pierre Neveu1, 2 and Kenneth S. Kosik1, ,
1 Neuroscience Research Institute and Department of Cellular Molecular and Developmental Biology, University of California, Santa Barbara, Santa Barbara, CA 93106, USA
2 Kavli Institute for Theoretical Physics, University of California, Santa Barbara, Santa Barbara, CA 93106, USA
Persistent changes in synaptic strength are locally regulated by both protein degradation and synthesis; however, the coordination of these opposing limbs is poorly understood. Here, we found that the RISC protein MOV10 was present at synapses and was rapidly degraded by the proteasome in an NMDA-receptor-mediated activity-dependent manner. We designed a translational trap to capture those mRNAs whose spatiotemporal translation is regulated by MOV10. When MOV10 was suppressed, a set of mRNAs—including α-CaMKII, Limk1, and the depalmitoylating enzyme lysophospholipase1 (Lypla1)—selectively entered the polysome compartment. We also observed that Lypla1 mRNA is associated with the brain-enriched microRNA miR-138. Using a photoconvertible translation reporter, Kaede, we analyzed the activity-dependent protein synthesis driven by Lypla1 and α-CaMKII 3′UTRs. We established this protein synthesis to be MOV10 and proteasome dependent. These results suggest a unifying picture of a local translational regulatory mechanism during synaptic plasticity.
