當?shù)鞍自诤颂求w中剛被合成出來的時候,，它需要通過膜結構釋放出來，而在這個過程中,，一個稱為translocon的結構是非常重要的,，最近來自Wadsworth 中心的HHMI研究員Joachim Frank和他的同事研究發(fā)現(xiàn)了這一結構的核心——protein-conducting channel (PCC)，這一研究結果公布在11月17的Nature上,。
Translocon是指在分泌蛋白跨越細菌膜或跨越真核生物內質網(wǎng)的運輸過程中一種重要的蛋白引導通道或者稱為轉位子的結構,。當核糖體這個制造工程將新合成的蛋白釋放出來的時候,，轉位子上的PCC就會抓住這個蛋白，打開細胞膜上的垂直方向或者水平方向的小孔,，讓蛋白通過或者進入細胞膜,。
為了完全了解這一過程，研究人員首先在大腸桿菌中制造了一個結合了核糖體（這個核糖體包含一個新合成的蛋白片段）的PCC復合物,，并將這個復合物浸入水中,，然后用液氮迅速冷凍它，這一過程是為了將復合物保存在vitreous ice（一種玻璃狀非晶體冰結構）中以保證復合物的天然結構不被破壞,。接著用低強度（避免破壞天然結構）電子顯微鏡拍攝蛋白復合物,，這一方法就是three-dimensional cryogenic electron microscopy (cryo-EM)，最后還需要利用計算機分析才能得到這一復合物的三維圖片,。
復合其他研究人員的實驗結果,，F(xiàn)rank和他的同事分析得到了PCC的結構組成——兩個PCC像蚌殼的兩半一樣相互結合形成蛋白通道,。但是這并不能完全代表蛋白的天然功能狀態(tài)，因此Frank和其他研究人員又采用了另一種計算機分析方法：normal mode-based flexible fitting” (NMFF),。這個技術提供了復合物動力學相關的信息，這樣最后研究人員才確定了PCC的“front-to-front”結構,。這一結構的發(fā)現(xiàn)對于研究蛋白通道如何運送蛋白意義重大,。（生物通記者：張迪）
