科學(xué)家們在活細胞中發(fā)現(xiàn)了膜筏存在的新證據(jù),，為細胞膜成分的研究提供了新視野,。結(jié)果發(fā)表在7月出版的《自然—化學(xué)生物學(xué)》期刊上。

以前的研究認為,，膜筏是細胞膜一個極小的區(qū)域,，擁有特別的脂肪和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu),，它們對特殊蛋白質(zhì)或其他生物分子在細胞膜上的定位非常重要。然而,，學(xué)術(shù)界對膜筏是否存在一直有爭議,，因為許多用于證實它們存在的技術(shù)會破壞它們的正常組織。

研究人員利用一種新發(fā)明的熒光技術(shù),，對細胞膜進行研究,。他們發(fā)現(xiàn)一種名為“神經(jīng)鞘脂類”的脂肪與膽固醇的動態(tài)集合是膜筏形成的必要條件，同時,，膜筏也影響了生物信號的傳遞。

他們的發(fā)現(xiàn)還顯示,，膜筏的形成還受到在細胞膜上漂浮的蛋白質(zhì)的影響,。新研究確證了膜筏的重要性，但也表明目前膜筏形成的模型需要修正,。（生物谷Bioon.com）

生物谷推薦原始出處：

Nature Chemical Biology,，doi: 10.1038/nchembio.103 doi: 10.1038/nchembio.103 ，Rémi Lasserre,，Hai-Tao He

Raft nanodomains contribute to Akt/PKB plasma membrane recruitment and activation

Rémi Lasserre1,2,3,14, Xiao-Jun Guo1,2,3,4,14, Fabien Conchonaud1,2,3,14, Yannick Hamon1,2,3, Omar Hawchar1,2,3, Anne-Marie Bernard1,2,3, Sa?di M'Homa Soudja1,2,3, Pierre-Fran?ois Lenne5,6, Hervé Rigneault5,6, Daniel Olive7,8,9, Georges Bismuth10,11, Jacques A Nunès7,8,9, Bernard Payrastre12,13, Didier Marguet1,2,3 & Hai-Tao He1,2,3

Membrane rafts are thought to be sphingolipid- and cholesterol-dependent lateral assemblies involved in diverse cellular functions. Their biological roles and even their existence, however, remain controversial. Using an original fluorescence correlation spectroscopy strategy that recently enabled us to identify nanoscale membrane organizations in live cells, we report here that highly dynamic nanodomains exist in both the outer and inner leaflets of the plasma membrane. Through specific inhibition of biosynthesis, we show that sphingolipids and cholesterol are essential and act in concert for formation of nanodomains, thus corroborating their raft nature. Moreover, we find that nanodomains play a crucial role in triggering the phosphatidylinositol-3 kinase/Akt signaling pathway, by facilitating Akt recruitment and activation upon phosphatidylinositol-3,4,5-triphosphate accumulation in the plasma membrane. Thus, through direct monitoring and controlled alterations of rafts in living cells, we demonstrate that rafts are critically involved in the activation of a signaling axis that is essential for cell physiology.

1 Centre d'Immunologie de Marseille-Luminy, Université de la Méditerranée, Parc scientifique de Luminy, Case 906, F-13288 Marseille Cedex 09, France.
2 Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale, Unité Mixte de Recherche 631, Parc scientifique de Luminy, Case 906, F-13288 Marseille Cedex 09, France.
3 Centre National de la Recherche Scientifique, Unité Mixte de Recherche 6102, Parc scientifique de Luminy, Case 906, F-13288 Marseille Cedex 09, France.
4 Centre National de la Recherche Scientifique, Unité Mixte de Recherche 6231, Laboratoire des Interactions Moléculaires et Systèmes Membranaires, Université Paul Cézanne, avenue Escadrille Normandie-Nieman, F-13331 Marseille Cedex 20, France.
5 Institut Fresnel, Université Paul Cézanne, Domaine Universitaire de Saint Jér?me, F-13397 Marseille Cedex 20, France.
6 Centre National de la Recherche Scientifique, Unité Mixte de Recherche 6133, Domaine Universitaire de Saint Jér?me, F-13397 Marseille Cedex 20, France.
7 Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale, Centre de Recherche en Cancérologie de Marseille, Unité Mixte de Recherche 891, 27 Bd Lei Roure, F-13009 Marseille, France.
8 Institut Paoli-Calmettes, 232 Bd Sainte Marguerite, F-13273 Marseille Cedex 09, France.
9 Université de la Méditerranée, 58 Boulevard Charles Livon, F-13007 Marseille, France.
10 Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale, Unité 567, 22 rue Méchain, 75014 Paris, France.
11 Centre National de la Recherche Scientifique, Unité Mixte de Recherche 8104, Université René Descartes, 22 rue Méchain, 75014 Paris, France.
12 Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale, Unité 563, Centre de Physiopathologie de Toulouse Purpan, Département d'Oncogenèse, Signalisation et Innovation thérapeutique, Place du Docteur Baylac, Toulouse F-31300, France.
13 Université Toulouse III Paul-Sabatier, Place du Docteur Baylac, Toulouse F-31400, France.
14 These authors contributed equally to this work.