據(jù)美國物理學家組織網(wǎng)10月14日(北京時間)報道,，耶魯大學和韋恩州立大學的科學研究顯示，一種復雜的RNA(核糖核酸)與蛋白質共同作用,，在蛋白質的幫助下能經(jīng)過整形,，重新塑造成合適的形狀。這些存在已久的古老RNA通過不斷進化,，在年輕的蛋白質中尋找合適的搭檔,，輔助自己完成功能使命。這項研究發(fā)表在10月13日的《自然》雜志網(wǎng)絡版上,。
科學家曾經(jīng)認為,，絕大部分細胞活動都是由蛋白質控制著，然而近幾年的研究發(fā)現(xiàn),，多種RNA分子也在大量生物活動中扮演重要角色,。這項研究針對的是一種比較大的、具有催化作用的特殊RNA,，也就是目前已知的Ⅱ組內含子(group Ⅱ introns),。Ⅱ組內含子源于原生生物、真菌,、藻類,、植物細胞器以及細菌和古細菌基因組中，具有自我剪接功能,，許多Ⅱ組內含子的剪接反應需由蛋白質輔助才能完成,。
研究論文介紹了Ⅱ組內含子的作用過程以及形態(tài)和功能之間的關系，并指出在幫助Ⅱ組內含子和其他RNA形成最佳造型的過程中,，酵母菌蛋白質Mss116發(fā)揮了重要作用,。
論文作者之一、霍華德·休斯醫(yī)學研究院的研究員安娜·瑪莉·派爾教授說,，這種Ⅱ組內含子RNA和Mss116蛋白質之間的互相反應很有趣：一個早已存在的古老RNA分子，經(jīng)過漫長的等待以期遇到合適它的蛋白質搭檔，在這個等待過程中它自身也在逐漸進化,，變得能跟更加“現(xiàn)代派”的年輕蛋白質合作,，從而完成調控自身活性的過程。
早期的教科書認為RNA只是一種簡單的化學媒介,，在DNA(脫氧核糖核酸)指令和蛋白質合成之間充當信使,。但在人類的30億個基因編碼中，只有2%是蛋白質合成基因,，而多種多樣的RNA則隱藏著其余大部分基因的重組,、激活或關閉的秘密。
派爾說,，理解RNA的折疊過程非常關鍵,，對我們掌握那些只有一條RNA染色體的病毒的感染過程很有幫助，比如C型肝炎或西尼羅河病毒,。在生物體中,，RNA的作用遠比我們5年前認為的重要得多，需要進一步研究它們的結構和作用機制,。（生物谷Bioon.com）
生物谷推薦英文摘要：
Nature doi:10.1038/nature09422
Single-molecule analysis of Mss116-mediated group II intron folding
Krishanthi S. Karunatilaka1, Amanda Solem1, Anna Marie Pyle2,3 & David Rueda1
1Department of Chemistry, Wayne State University, 5101 Cass Avenue, Detroit, Michigan 48202, USA
2Department of Molecular, Cellular and Developmental Biology and Department of Chemistry, Yale University, New Haven, Connecticut 06520, USA
3Howard Hughes Medical Institute, Yale University, New Haven, Connecticut 06520, USA
DEAD-box helicases are conserved enzymes involved in nearly all aspects of RNA metabolism, but their mechanisms of action remain unclear. Here, we investigated the mechanism of the DEAD-box protein Mss116 on its natural substrate, the group II intron ai5γ. Group II introns are structurally complex catalytic RNAs considered evolutionarily related to the eukaryotic spliceosome, and an interesting paradigm for large RNA folding. We used single-molecule fluorescence to monitor the effect of Mss116 on folding dynamics of a minimal active construct, ai5γ?D135. The data show that Mss116 stimulates dynamic sampling between states along the folding pathway, an effect previously observed only with high Mg2+ concentrations. Furthermore, the data indicate that Mss116 promotes folding through discrete ATP-independent and ATP-dependent steps. We propose that Mss116 stimulates group II intron folding through a multi-step process that involves electrostatic stabilization of early intermediates and ATP hydrolysis during the final stages of native state assembly.
