英國和日本的科學(xué)家2004年8月中旬定出得自Thermus  thermophilus所含巨大蛋白質(zhì)chaperonin復(fù)合體的結(jié)構(gòu),，有助于了解分子如何透過折疊細(xì)胞內(nèi)新的或是損壞蛋白質(zhì)以完成其功能,。此研究由So  Iwata教授所負(fù)責(zé)，并發(fā)表于結(jié)構(gòu)期刊,。

　　此復(fù)合體由三個部分組成，兩個相同的牢籠（cage）單位相連,，蓋子（cap）單位則附于其上,。Chaperonin透過ATP的驅(qū)動將未折疊或變性的蛋白質(zhì)再度責(zé)打成應(yīng)有外型。

　　Thermus  thermophilus為發(fā)現(xiàn)于深海高溫處的高度好熱細(xì)菌,。其帶有的蛋白質(zhì)與植物和動物細(xì)胞內(nèi),，負(fù)責(zé)能量來源的粒腺體所漢者非常相似。

　　此發(fā)現(xiàn)很快的受到生物資訊研究者的利用,，以尋找其他生物體內(nèi)相似的分子,。Iwata教授說：“人類粒腺體可能也透過相同的chaperonin形式以折疊蛋白質(zhì)。”此結(jié)構(gòu)也將可用于研發(fā)新藥,。研究人員也表示,，此發(fā)現(xiàn)將有助于解釋分子如何運作。

　　Chaperonin透過ATP,，可在10秒內(nèi)完成折疊過程,。科學(xué)家們接下來將針對同時將多個變性蛋白質(zhì)重新折疊,、組合的過程進(jìn)行研究,。