來自Scripps  Research  Institute的Boehr與其他研究人員在Science雜志上發(fā)表的一篇文章顯示酶在結(jié)構(gòu)上的變動(dòng)(fluctuation)有助于增加酶與受催化物質(zhì)結(jié)合的機(jī)率,，而在文章中更提出酶結(jié)構(gòu)上的變動(dòng)可進(jìn)一歩牽涉到整個(gè)反應(yīng)作用的循環(huán)機(jī)制，讓酶在進(jìn)行催化作用上更有效率,。

        長(zhǎng)久以來科學(xué)家們都了解蛋白質(zhì)并非是不可變動(dòng)的固體,，而是在任何瞬間都會(huì)產(chǎn)生結(jié)構(gòu)上細(xì)微變化的彈性物質(zhì)。即使是不會(huì)發(fā)生整體結(jié)構(gòu)上大幅改變的蛋白質(zhì),，也通常會(huì)在兆分之一秒(picosecond)的時(shí)間內(nèi)使原子產(chǎn)生一千萬分之一公分(nm)的移動(dòng)。

        對(duì)于酶在結(jié)構(gòu)上的變化,，先前經(jīng)典研究認(rèn)為酶結(jié)構(gòu)上的變異可使尚未結(jié)合到底物的酶事先形成與底物相結(jié)合的結(jié)構(gòu),，因此可以幫助酶與特定配體(ligand)互相辨認(rèn)而結(jié)合。而此次Boehr與他的同事利用NMR(nuclear  magnetic  resonance)對(duì)酶研究的發(fā)現(xiàn),，讓我們可以想象蛋白質(zhì)在還沒跟其它蛋白質(zhì)結(jié)合之前,，結(jié)構(gòu)上的變異性不是完全隨機(jī)、毫無方向可言的,，反而是朝著使蛋白質(zhì)更容易跟受質(zhì)結(jié)合的狀態(tài)前進(jìn),。

        此外，在Boehr等人所發(fā)表的文章中也提到酶與底物結(jié)合的同時(shí),，結(jié)構(gòu)上的變異也可以幫助酶形成有利于往催化反應(yīng)下一歩進(jìn)行的狀態(tài),。因此透過結(jié)構(gòu)上的變異,，酶催化作用的能量變化圖或許不像以往認(rèn)為的單一漏斗(funnel)的型態(tài)，而比較像是由許多個(gè)漏斗結(jié)合在一起擁有好幾個(gè)低能量狀態(tài)的樣式,。而這些連接在一起的漏斗會(huì)因?yàn)槊概c底物或配體互相接合的同時(shí)而產(chǎn)生大小與深淺的變化,。

        這一研究也提出酶在較高能量的中間物狀態(tài)也具有和較低能量狀態(tài)下類似的結(jié)構(gòu)。對(duì)這說法進(jìn)一歩的驗(yàn)證將有助于我們對(duì)蛋白質(zhì)相互作用(protein-protein  interaction)的機(jī)制有更多的認(rèn)識(shí),，也對(duì)于我們往后在進(jìn)行藥物設(shè)計(jì)上有極大的助益,。