來自Scripps  Research  Institute的Boehr與其他研究人員在Science雜志上發(fā)表的一篇文章顯示酶在結構上的變動(fluctuation)有助于增加酶與受催化物質結合的機率,，而在文章中更提出酶結構上的變動可進一歩牽涉到整個反應作用的循環(huán)機制,，讓酶在進行催化作用上更有效率。

        長久以來科學家們都了解蛋白質并非是不可變動的固體，而是在任何瞬間都會產生結構上細微變化的彈性物質,。即使是不會發(fā)生整體結構上大幅改變的蛋白質，也通常會在兆分之一秒(picosecond)的時間內使原子產生一千萬分之一公分(nm)的移動,。

        對于酶在結構上的變化,，先前經典研究認為酶結構上的變異可使尚未結合到底物的酶事先形成與底物相結合的結構，因此可以幫助酶與特定配體(ligand)互相辨認而結合,。而此次Boehr與他的同事利用NMR(nuclear  magnetic  resonance)對酶研究的發(fā)現,，讓我們可以想象蛋白質在還沒跟其它蛋白質結合之前，結構上的變異性不是完全隨機,、毫無方向可言的,，反而是朝著使蛋白質更容易跟受質結合的狀態(tài)前進。

        此外,，在Boehr等人所發(fā)表的文章中也提到酶與底物結合的同時,，結構上的變異也可以幫助酶形成有利于往催化反應下一歩進行的狀態(tài)。因此透過結構上的變異,，酶催化作用的能量變化圖或許不像以往認為的單一漏斗(funnel)的型態(tài),，而比較像是由許多個漏斗結合在一起擁有好幾個低能量狀態(tài)的樣式。而這些連接在一起的漏斗會因為酶與底物或配體互相接合的同時而產生大小與深淺的變化。

        這一研究也提出酶在較高能量的中間物狀態(tài)也具有和較低能量狀態(tài)下類似的結構,。對這說法進一歩的驗證將有助于我們對蛋白質相互作用(protein-protein  interaction)的機制有更多的認識,，也對于我們往后在進行藥物設計上有極大的助益。