水牛城大學（UB）的化學家們報道了一個主要負責酶催化作用的機制。UB的研究人員為闡明復雜的酶催化機制鋪平了道路,，并為人工催化的設計提供了改進,。
“越了解催化作用的機制,，越能使具有活性的催化劑設計成為可能。”John P.Richard教授說,。
“ 試圖復制非生物反應中與酶相似的活性的催化劑設計宣告失敗,，這是由于科學家們未能闡明酶催化秘密”
Richard教授說。但是,，他說這些秘密一旦為科學家們闡明,。將會促進化學工業(yè)的發(fā)展，從生產飲料到酒精等無數種工業(yè)過程得到應用,。
酶的分類由它們的分子量來區(qū)分,，范圍從10，000-1,，000,，000道爾頓不等。而人工合成一個1000道爾頓的分子已經被認為是相當巨大了,。
Richard的最新研究結果表明了為什么有效的催化需要如此巨大分子量的分子,。
Richard解釋說，催化作用是由催化劑與底物識別開始的,。他們提供了引人注目的證據,，指出酶和底物中不發(fā)生反應的部分的相互作用是大型催化作用速率的加速度。
他們指出了催化劑與底物之間氨基酸殘基相互作用的位置,。但同時酶還有一些區(qū)域與底物的非反應區(qū)域相互作用,。
“酶柔韌性的環(huán)狀圍繞著底物，將它們包埋在最適宜的催化環(huán)境中,，為了包埋第五,，需要特定的相互作用力，這種相互作用力由底物的磷酸基團提供,。我們的研究證實了這些相互作用為提高催化反應的速度是十分關鍵的”
這一發(fā)現的關鍵試驗是UB科學家們利用修飾與底物磷酸基團相連的共價鍵的思路得到的,。
“我們發(fā)現即使在沒有共價相連的作用下，磷酸基團和一些酶仍然能促進化學反應的進行,。”該發(fā)現使眾多酶學家們感到驚訝,。
為了實行這個研究，Richard和他的同事研制了一種專門用于分析酶活性的技術,。即利用核磁光譜來探測化學反應,，使其過程可以觀察。
在過去10年里,，Richard和他的同事已經使用這種技術研究了各種各樣的酶促反應,。并在Biochemistry等多篇雜志上發(fā)表了大約25篇的文章。 （生物通：亞歷）
