水牛城大學(xué)（UB）的化學(xué)家們報道了一個主要負責酶催化作用的機制,。UB的研究人員為闡明復(fù)雜的酶催化機制鋪平了道路,，并為人工催化的設(shè)計提供了改進,。
“越了解催化作用的機制,，越能使具有活性的催化劑設(shè)計成為可能,。”John P.Richard教授說,。
“ 試圖復(fù)制非生物反應(yīng)中與酶相似的活性的催化劑設(shè)計宣告失敗,，這是由于科學(xué)家們未能闡明酶催化秘密”
Richard教授說。但是,，他說這些秘密一旦為科學(xué)家們闡明,。將會促進化學(xué)工業(yè)的發(fā)展，從生產(chǎn)飲料到酒精等無數(shù)種工業(yè)過程得到應(yīng)用,。
酶的分類由它們的分子量來區(qū)分,，范圍從10，000-1,，000,，000道爾頓不等。而人工合成一個1000道爾頓的分子已經(jīng)被認為是相當巨大了,。
Richard的最新研究結(jié)果表明了為什么有效的催化需要如此巨大分子量的分子,。
Richard解釋說，催化作用是由催化劑與底物識別開始的,。他們提供了引人注目的證據(jù),，指出酶和底物中不發(fā)生反應(yīng)的部分的相互作用是大型催化作用速率的加速度。
他們指出了催化劑與底物之間氨基酸殘基相互作用的位置,。但同時酶還有一些區(qū)域與底物的非反應(yīng)區(qū)域相互作用,。
“酶柔韌性的環(huán)狀圍繞著底物，將它們包埋在最適宜的催化環(huán)境中，為了包埋第五,，需要特定的相互作用力,，這種相互作用力由底物的磷酸基團提供。我們的研究證實了這些相互作用為提高催化反應(yīng)的速度是十分關(guān)鍵的”
這一發(fā)現(xiàn)的關(guān)鍵試驗是UB科學(xué)家們利用修飾與底物磷酸基團相連的共價鍵的思路得到的,。
“我們發(fā)現(xiàn)即使在沒有共價相連的作用下,，磷酸基團和一些酶仍然能促進化學(xué)反應(yīng)的進行。”該發(fā)現(xiàn)使眾多酶學(xué)家們感到驚訝,。
為了實行這個研究,，Richard和他的同事研制了一種專門用于分析酶活性的技術(shù)。即利用核磁光譜來探測化學(xué)反應(yīng),，使其過程可以觀察,。
在過去10年里，Richard和他的同事已經(jīng)使用這種技術(shù)研究了各種各樣的酶促反應(yīng),。并在Biochemistry等多篇雜志上發(fā)表了大約25篇的文章,。 （生物通：亞歷）
