美國科學家在8月8日出版的《美國國家科學院院刊》上撰文指出，他們最新發(fā)現了一種能識別30多種流感病毒菌株的人類廣譜抗體，更多地了解這種抗體有助于科學家研制出長期有效的流感疫苗,。
波士頓兒童醫(yī)院的斯蒂芬·哈里森和同事在一名男性志愿者體內發(fā)現了這種名為CH65的中和抗體，其能黏附在流感病毒表面的血細胞凝集素蛋白質上,，從而中和流感病毒的毒性,，阻止病毒入侵人體細胞。
血細胞凝集素是流感病毒表面的蛋白質,，病毒依靠它和宿主細胞結合,。流感病毒血細胞凝集素常發(fā)生變異，因此研究人員需要及時跟進,，不斷研發(fā)對抗流感病毒的新疫苗,。當接受流感疫苗注射后，人體會制造出差異較小的抗體——能識別和記住病原體（包括病毒）的免疫系統(tǒng)分子,?？贵w只需識別出病毒外殼的一小片就能起作用，這意味著人類存在著各種各樣能識別流感的抗體,。
哈里森團隊使用了一種能快速掃描人體免疫細胞內分子的新技術,，以了解在人體內制造出的不同抗體對疫苗的反應。結果,，他們意外地發(fā)現了這個能識別多種流感病毒菌株的新抗體,。而且在新抗體對抗1998年到2007年出現的36種流感菌株的實驗中發(fā)現，新抗體幾乎能識別并阻斷其中的30種菌株,。
哈里森表示,，如果某人能制造廣譜CH65抗體，那么或許人人都能制造出這種抗體,，他希望能誘導人體免疫系統(tǒng)產生CH65抗體,。
哈里森正和布蘭迪斯大學的生物物理學家尼克勞斯·格瑞格瑞夫合作，以得到注射疫苗后抗體在免疫系統(tǒng)中進化時不同時期的結構信息,，據此,，他們能推演出免疫系統(tǒng)如何選擇制造出何種抗體的模式。
科學家可能會更直接地在臨床實驗中使用CH65,，哈里森表示：“有些科學家希望能制造出給感冒重癥患者服用的治療性抗體,，最新發(fā)現的抗體對此也有幫助。”（生物谷Bioon.com）
DOI: 10.1001/jama.2011.1114
PMC:
PMID:
Broadly neutralizing human antibody that recognizes the receptor-binding pocket of influenza virus hemagglutinin
James R. R. Whittle, Ruijun Zhang, Surender Khurana, Lisa R. King, Jody Manischewitz, Hana Golding, Philip R. Dormitzer, Barton F. Haynes, Emmanuel B. Walter, M. Anthony Moody, Thomas B. Kepler, Hua-Xin Liao, and Stephen C. Harrison
Seasonal antigenic drift of circulating influenza virus leads to a requirement for frequent changes in vaccine composition, because exposure or vaccination elicits human antibodies with limited cross-neutralization of drifted strains. We describe a human monoclonal antibody, CH65, obtained by isolating rearranged heavy- and light-chain genes from sorted single plasma cells, coming from a subject immunized with the 2007 trivalent influenza vaccine. The crystal structure of a complex of the hemagglutinin (HA) from H1N1 strain A/Solomon Islands/3/2006 with the Fab of CH65 shows that the tip of the CH65 heavy-chain complementarity determining region 3 (CDR3) inserts into the receptor binding pocket on HA1, mimicking in many respects the interaction of the physiological receptor, sialic acid. CH65 neutralizes infectivity of 30 out of 36 H1N1 strains tested. The resistant strains have a single-residue insertion near the rim of the sialic-acid pocket. We conclude that broad neutralization of influenza virus can be achieved by antibodies with contacts that mimic those of the receptor.
