Brandeis大學發(fā)表在上周《Nature》上的一項研究加深了人們對蛋白的動力學特性的一些基本認識，并且認為這些酶比以前想象的更具有可變性,，即更具有可塑性,。這項基于核磁共振（NMR）的實驗可能啟發(fā)人們更加關(guān)注于如何通過將酶和動力學靶標結(jié)合來改善理性藥物設(shè)計。

        Brandeis大學生物物理學家Dorothee  Kern,，其也是哈佛霍金斯醫(yī)學研究所的研究員,，說到目前為止，這項研究第一次將酶的低能量狀態(tài)和較少出現(xiàn)的高能量狀態(tài)與其功能相聯(lián)系,。

        這很重要,，因為藥物會找尋稀有的較少出現(xiàn)的靶酶來結(jié)合，?？?。Kern相信這項研究將使致力于闡明最終用于理性藥物設(shè)計的高能態(tài)酶的結(jié)構(gòu)研究新領(lǐng)域的科學家朝該領(lǐng)域前進一步。

        Kern解析道,，這項研究改變了我們對蛋白如何發(fā)揮作用的認識范例,。傳統(tǒng)觀點認為酶不行使功能時，其動力學變化不大,，只有在其活性狀態(tài)時,，也就是催化時，動力學特性才有大的改變,。我們現(xiàn)在所知道的是沒有靜息態(tài),，即使缺少底物，在催化前,，許多原子也固定地運動,，這也是這些酶的本質(zhì)特性。

        Kern――在1989年柏林墻倒掉之前是東德國家隊的籃球運動員,，后來是聯(lián)邦德國的職業(yè)球員,，解析說，這很像籃球比賽,，選手們一直有策略地帶球或者不帶球運動,。自然界已經(jīng)使這些生物分子進化以至于它們能持續(xù)地在固定方向運動，有助于它們在有底物和沒有底物時起作用。

        這項研究包括用NMR技術(shù)研究親環(huán)蛋白A酶――從酵母到人體中都發(fā)現(xiàn)其存在的高保守的蛋白,，在人類HIV的復制中也起作用,。闡明親環(huán)蛋白A在人體中的作用將是開發(fā)阻斷其毒力，而且不用干擾正常細胞功能的藥物的一個重要一步,。

        Kern總結(jié)道,，生命的基本原理就是分子隨時間持續(xù)改變，意即動力學的含義（生物通記者  朱方雨）,。