Aquaporin(水通道蛋白),，在動(dòng)物和植物細(xì)胞中已經(jīng)發(fā)現(xiàn)有幾種不同的亞型。在動(dòng)物細(xì)胞中已經(jīng)鑒定了水通道蛋白家族中的六個(gè)成員,在植物中發(fā)現(xiàn)了具有類似功能的蛋白質(zhì),。膜的水通道蛋白 AQP1是1988年發(fā)現(xiàn)的,開始將這種蛋白稱為通道形成整合蛋白(CHIP),是人的紅細(xì)胞膜的一種主要蛋白。它可以使紅細(xì)胞快速膨脹和收縮以適應(yīng)細(xì)胞間滲透性的變化,。AQP1蛋白也存在于其他組織的細(xì)胞中,。AQP1及它的同系物能夠讓水自由通過(不必結(jié)合),但是不允許離子或是其他的小分子(包括蛋白質(zhì))通過。
Aquaporin-0是哺乳動(dòng)物眼睛中晶狀體纖維間隙連接點(diǎn)的主要成分,，是已知在試管中形成膜連接點(diǎn)的唯一Aquaporin,。Aquaporin-0 (AQP0)是哺乳動(dòng)物晶狀體中的纖維細(xì)胞膜中最豐富的蛋白，既起導(dǎo)水通道的作用,，又起細(xì)胞接合部粘附分子的作用?，F(xiàn)在，研究人員通過電子顯微鏡以高分辨率確定了AQP0的結(jié)構(gòu)（刊登在本期封面上）,，該結(jié)構(gòu)還包括在細(xì)胞膜中圍繞在其四周的類脂,，分辨率高到能夠分辨單個(gè)水分子的程度。這個(gè)結(jié)構(gòu)讓我們第一次能夠仔細(xì)觀察一個(gè)膜蛋白是怎樣嵌入在一個(gè)類脂雙層中的,。當(dāng)在晶狀體纖維細(xì)胞之間形成接合部時(shí),，相關(guān)的類脂（已經(jīng)通過與AQP0的相互作用被部分固定）調(diào)控晶格的觸點(diǎn)。人們知道,，AQP0突變會(huì)引起白內(nèi)障,。這些突變可能會(huì)干擾AQP0與類脂的相互作用，阻止AQP0嵌入類脂雙層中,。
本期Nature以封面形式報(bào)道了脂與蛋白質(zhì)在Aquaporin-0相互作用的結(jié)構(gòu)學(xué)機(jī)制,，這一機(jī)制被揭示，促進(jìn)人類了解白內(nèi)障的關(guān)鍵機(jī)制,。同時(shí)也有助于了解Aquaporin-0蛋白開關(guān)機(jī)理,，促進(jìn)對水通道的了解。
a, X-ray structure of non-junctional AQP0 (blue) superimposed on the electron-microscope structure of junctional AQP0 (yellow). The arrow indicates the conformational switch of extracellular loop A. b, Interactions involving the C terminus of full-length AQP0. c, Interactions involving the N terminus of full-length AQP0. d, C terminus of cleaved AQP0. e, N terminus of cleaved AQP0. f, View of the extracellular surface of the X-ray structure of non-junctional, full-length AQP0. g, View of the extracellular surface of the electron-microscope structure of junctional AQP0 from the lens core, showing the rosette-like structure formed by the Pro 38 residues.
原始出處：
Tamir Gonen, Yifan Cheng, Piotr Sliz, Yoko Hiroaki, Yoshinori Fujiyoshi, Stephen C. Harrison and Thomas Walz.Lipid–protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals.Nature 438, 633-638
