生物谷報(bào)道：最新一期Nature上兩篇文章揭示肌球蛋白活性的調(diào)節(jié)機(jī)制,。肌球蛋白的活性與肌肉的力量直接相關(guān)，以前發(fā)現(xiàn)肌球蛋白調(diào)控的機(jī)理,。在Ca2（-10-6M）存在的條件下，在肌球蛋白和肌動(dòng)蛋白反應(yīng)同時(shí)肌肉收縮,，Ca2+在10M以下則肌球蛋白和肌動(dòng)蛋白的反應(yīng)停,，肌肉舒張。Ca2+的作止用是通過肌球蛋白調(diào)節(jié)L鏈進(jìn)行的,。在脊椎動(dòng)物的平滑肌中,，鈣依賴性蛋白激酶將L鏈磷酸化從而活化肌球蛋白。磷酸〔酯〕酶使L鏈脫磷酸而失去活性,。在平滑肌存在著肌動(dòng)蛋白聯(lián)系調(diào)節(jié),，這時(shí)代替肌蛋白的是Leiotonin系統(tǒng)起著作用，而不是肌鈣蛋白,。
最新研究從三維結(jié)構(gòu)等角度以及結(jié)構(gòu)調(diào)節(jié)的結(jié)構(gòu)域方面全新破譯了肌球蛋白的活性機(jī)制,。這一機(jī)制的進(jìn)一步破譯，使人類進(jìn)一步了解肌肉的力量的來源,。
原始來源：
Three-dimensional structure of the myosin V inhibited state by cryoelectron tomography
Jun Liu, Dianne W. Taylor, Elena B. Krementsova, Kathleen M. Trybus and Kenneth A. Taylor
doi:10.1038/nature04719
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The cargo-binding domain regulates structure and activity of myosin 5
Kavitha Thirumurugan, Takeshi Sakamoto, John A. Hammer, III, James R. Sellers and Peter J. Knight
doi:10.1038/nature04865
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