最近，清華大學施一公教授在Cell上面發(fā)表有關PSPs（protein serine/threonine phosphatases）的結(jié)構(gòu)以及生化功能的關聯(lián)綜述,。磷酸化是表觀遺傳學中的一個重要研究課題,。磷酸化是通過激酶和磷酸酶相對的活性來控制的,，也正因此，磷酸化是一個可逆的過程,。
特異的去磷酸化作用由少量的絲氨酸-蘇氨酸磷酸酶蛋白（PSPs）控制,，而這些蛋白又由上千個的磷蛋白亞基構(gòu)成,。很多的PSPs，比如說,，磷酸酶1（PP1）和PP2A,，通過保守的催化亞基單位和大量的調(diào)節(jié)性亞單位來達到識別特異底物和發(fā)揮調(diào)控作用的目的。其他的PSPs,，以PP2C和FCP/SCP為代表,，包含催化控制區(qū)和調(diào)節(jié)區(qū)。（生物谷Bioon.com）
施一公研究成果：
NSMB：解析TIPE2晶體結(jié)構(gòu)
PNAS：膜蛋白酶S2P活性調(diào)控研究
Molecular Cell：PP2A調(diào)節(jié)Tau蛋白脫磷酸
Cell:AHSP介導α血紅素穩(wěn)定的分子機制
Molecular Cell：施一公解析磷酸酶
Nature：華人科學家施一公揭示蛋白質(zhì)相互作用調(diào)控細胞凋亡的結(jié)構(gòu)學基礎
《自然》子刊：施一公發(fā)表SV40病毒結(jié)構(gòu)新發(fā)現(xiàn)
施一公評論文章
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施一公最新動態(tài)：
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其他：
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Science：你說你想要一場革命
我怎么一聽見“饒子和”和“施一公”的名字心里就犯堵
生物谷推薦原始出處：
Cell, Volume 139, Issue 3, 468-484, 30 October 2009 doi:10.1016/j.cell.2009.10.006
Serine/Threonine Phosphatases: Mechanism through Structure
Yigong Shi1, ,
1 Center for Structural Biology, School of Life Sciences, and School of Medicine, Tsinghua University, Beijing 100084, China
The reversible phosphorylation of proteins is accomplished by opposing activities of kinases and phosphatases. Relatively few protein serine/threonine phosphatases (PSPs) control the specific dephosphorylation of thousands of phosphoprotein substrates. Many PSPs, exemplified by protein phosphatase 1 (PP1) and PP2A, achieve substrate specificity and regulation through combinatorial interactions between conserved catalytic subunits and a large number of regulatory subunits. Other PSPs, represented by PP2C and FCP/SCP, contain both catalytic and regulatory domains within the same polypeptide chain. Here, we discuss biochemical and structural investigations that advance the mechanistic understanding of the three major classes of PSPs, with a focus on PP2A.
