如果你認(rèn)為抗凍只是讓你的汽車(chē)在冬天里不會(huì)凍結(jié)所必需做的事情,那么就再想想.生活在寒冷氣候下的植物和動(dòng)物擁有天然的抗凍蛋白(antifreeze protein, AFP)來(lái)阻止冰晶(ice crystal)生長(zhǎng)和有機(jī)流體物質(zhì)結(jié)晶.沒(méi)有這種抗凍蛋白,生命體會(huì)遭受凍害甚至死亡.
產(chǎn)生這些抗凍蛋白是包括魚(yú),、昆蟲(chóng),、細(xì)菌、植物和真菌在內(nèi)的多種有機(jī)體采取的主要進(jìn)化手段之一.來(lái)自以色列,、加拿大和美國(guó)的研究人員認(rèn)為,理解這種機(jī)制如何工作就其本身而言比較重要,而且也對(duì)改善世界食物和藥品生產(chǎn)帶來(lái)重要影響.
盡管已開(kāi)展半個(gè)世界的研究,但是產(chǎn)生天然抗凍蛋白活性的機(jī)制仍然是個(gè)迷.學(xué)術(shù)界爭(zhēng)論的焦點(diǎn)之一就是關(guān)于抗凍蛋白與冰晶相互作用所涉及的化學(xué)和物理特征.特別的是,關(guān)于抗凍蛋白結(jié)合到冰晶上是否是可逆的和這些蛋白在溶液中持續(xù)存在是否是阻止冰晶生長(zhǎng)所必需的爭(zhēng)論一直在進(jìn)行著.
解答這些問(wèn)題的挑戰(zhàn)來(lái)源自與冰晶生長(zhǎng)相關(guān)聯(lián)的多種技術(shù)問(wèn)題以及在模擬自然界中抗凍蛋白周?chē)h(huán)境的條件下對(duì)微小冰晶的追蹤.
在一項(xiàng)新的研究中,研究人員研究了黃粉蟲(chóng)(yellow mealworm)的抗凍蛋白.這種蛋白是有高度活性的,它阻止冰晶生長(zhǎng)的能力要比魚(yú)和植物抗凍蛋白強(qiáng)上百倍.相關(guān)研究結(jié)果于2013年1月8日在線發(fā)表在PNAS期刊上,論文標(biāo)題為"Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth".
在這項(xiàng)研究中,研究人員通過(guò)生物化學(xué)手段構(gòu)建出攜帶熒光標(biāo)記的這種抗凍蛋白版本,從而允許在顯微鏡下直接觀察.他們將這種蛋白注射到專(zhuān)門(mén)設(shè)計(jì)的含有極小直徑通道的微流體設(shè)備中.
這些微流體設(shè)備被放置于經(jīng)設(shè)計(jì)在千分之幾攝氏度水平上進(jìn)行溫度控制的冷卻裝置中,這樣20到50微米的冰晶就能夠進(jìn)行可控制地生長(zhǎng)和融化,而且所有這些都可在顯微鏡下進(jìn)行觀察.
利用這種專(zhuān)門(mén)設(shè)計(jì)的系統(tǒng),研究人員能夠證實(shí)在抗凍溶液中生長(zhǎng)和孵育的冰晶一直被抗凍蛋白包被著,因而也就一直被保護(hù)著.他們進(jìn)一步證實(shí)抗凍蛋白直接和足夠強(qiáng)地結(jié)合到冰晶上從而阻止冰晶生長(zhǎng),甚至在溶液中這種蛋白不再有任何進(jìn)一步的存在時(shí),也是如此.
這些研究發(fā)現(xiàn)不僅具有科學(xué)上的意義,而且也具有實(shí)際價(jià)值.比如,魚(yú)抗凍蛋白已被用于低脂肪冰淇淋中來(lái)阻止冰晶再結(jié)晶(ice recrystallization),因而能夠保持一個(gè)柔軟的奶油般滑的質(zhì)地.研究人員說(shuō),這些蛋白也能夠用于其他的冰凍食品中以便保持所需的質(zhì)地同時(shí)不需添加更多的脂肪.
在醫(yī)學(xué)上,抗凍蛋白能夠被用來(lái)改善在冰凍狀態(tài)下儲(chǔ)存的精子,、卵子和胚胎的質(zhì)量,以及用于低溫儲(chǔ)存用于移植的器官.它們也能夠用于冷凍外科和農(nóng)業(yè)上.
其他的抗凍蛋白研究著重關(guān)注在寒冷和脫水條件下制備存活率得到改善的重組植物和魚(yú).這些重組作物可能有助改善全世界的食品分布.（生物谷Bioon.com）
doi:10.1073/pnas.1213603110
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Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth
Yeliz Celika,Ran Drorib,Natalya Pertaya-Brauna,Aysun Altana,Tyler Bartona,Maya Bar-Dolevb,Alex Groismanc,Peter L. Daviesd, andIdo Braslavskya,b,1
Antifreeze proteins (AFPs) are a subset of ice-binding proteins that control ice crystal growth. They have potential for the cryopreservation of cells, tissues, and organs, as well as for production and storage of food and protection of crops from frost. However, the detailed mechanism of action of AFPs is still unclear. Specifically, there is controversy regarding reversibility of binding of AFPs to crystal surfaces. The experimentally observed dependence of activity of AFPs on their concentration in solution appears to indicate that the binding is reversible. Here, by a series of experiments in temperature-controlled microfluidic devices, where the medium surrounding ice crystals can be exchanged, we show that the binding of hyperactive Tenebrio molitor AFP to ice crystals is practically irreversible and that surface-bound AFPs are sufficient to inhibit ice crystal growth even in solutions depleted of AFPs. These findings rule out theories of AFP activity relying on the presence of unbound protein molecules.
