來自中科院植物研究所光合作用與環(huán)境分子生理學重點實驗室(Key Laboratory of Photosynthesis and Environmental Molecular Physiology)分子與發(fā)育生物學研究中心,以及中科院遺傳與發(fā)育生物學研究所分子和發(fā)育生物學重點實驗室(Key Laboratory of Molecular and Developmental Biology),,北京基因組研究所的研究人員針對花粉發(fā)育過程提出了一種能獲得大量體外發(fā)育水稻花粉進行蛋白質(zhì)組學研究的方法,,并揭示了其中蛋白的一些特征,這些研究成果為花粉功能特異性提出了新穎的見解,。這一研究結(jié)果公布在《Molecular & Cellular Proteomics》雜志上。
領導這一研究的是中國科學院植物研究所首席研究員王臺教授,,任中國植物學會副秘書長,、中國植物學會植物生理與分子生物學專業(yè)委員會副主任、中科院光合作用與環(huán)境分子生理學院重點實驗室學術委員會委員,。
花粉發(fā)育過程是一個包含了許多相互聯(lián)系步驟,,十分復雜的過程,,許多植物物種的成熟花粉是代謝上相對靜止的,但是在授粉之后花粉就會快速發(fā)育,,并且形成花粉管(pollen tube),,傳送精子進入子房。目前由于采集可以用于轉(zhuǎn)錄組學(transcriptomics)和蛋白質(zhì)組學(proteomics)研究的大量模式植物擬南芥和水稻體外發(fā)育花粉粒的方法的限制,,至今關于花粉發(fā)育過程的分子機制所知并不多,。
在這篇文章中,研究人員描述了一種可以獲得大量體外發(fā)育水稻花粉的方法,,并且通過2D電泳分析,,從2300個蛋白點中得到了186個在成熟和發(fā)育花粉中特異表達的蛋白,其中有66個是發(fā)育過程特異的,。除此之外,,通過質(zhì)譜分析,研究人員發(fā)現(xiàn)了160個特異表達的蛋白分屬于120個不同的蛋白種類,,這些蛋白中參予了壁代謝(wall metabolism)明顯的功能偏態(tài)(functional skew),,蛋白合成與降解,細胞骨架動力學,,以及能量代謝的不同分子和代謝過程,。
同時研究人員也進行了與水稻孢子體蛋白質(zhì)組學比較,這些都為進一步揭示花粉發(fā)育的功能特異性以及其它分子機制提出了新的分析方法與見解,。
附:
王臺
1964年出生,,河南人,博士研究生導師,,首席研究員
電子郵件:[email protected]
電 話:010-62836210
研究方向:植物分子生理學,,蛋白質(zhì)組學
研究領域:
小孢子與花粉發(fā)育的分子機制:主要興趣是了解花粉功能特異性的分子基礎與調(diào)控機制、花粉單倍體基因組的特點以及該基因組如何調(diào)控花粉管的極性生長,。
減數(shù)分裂的分子機制:減數(shù)分裂是有性生殖的關鍵環(huán)節(jié),,在減數(shù)分裂過程中同源染色體的同源重組是形成生物遺傳多樣性的基礎。我們的工作重點是解析植物減數(shù)分裂同源染色體聯(lián)會,、重組與分離的機制,,為植物育性的調(diào)控提供新基因與新知識。
功能蛋白質(zhì)組學研究:通過功能蛋白質(zhì)組學研究,,揭示由單倍體花粉發(fā)育的機制,、花粉與雌蕊細胞識別與通訊的分子基礎等重要的生物學問題。同時,,為認識花粉過敏等與人類健康相關的一些問題奠定基礎,。我們也在探索利用功能蛋白質(zhì)組學的技術體系解析淀粉代謝的調(diào)控等問題。
學習工作經(jīng)歷
1985年于河南師范大學獲學士學位,;
1988年在武漢大學獲碩士學位,;
1993年至1994年在日本東京大學和大坂大學工作學習;
1997年在中國科學院植物研究所獲博士學位,;
1997年至1998年在日本原子能研究所作訪問學者,。
學術任職
中國科學院植物研究所首席研究員、中科院研究生院教授,、中國植物學會副秘書長,、中國植物學會植物生理與分子生物學專業(yè)委員會副主任、中科院光合作用與環(huán)境分子生理學院重點實驗室學術委員會委員,。兼任《植物學通報》副主編,、《Journal of Integrative Plant Biology》編委。
承擔項目
近五年來,,主持和承擔中國科學院重要方向性項目1項,,“973”三級課題2項,“863”課題2項,,國家轉(zhuǎn)基因植物與產(chǎn)業(yè)化課題1項,,國家自然科學基金項目3項。
部分英文原文:
Originally published In Press as doi:10.1074/mcp.M600146-MCP200 on November 27, 2006.
Molecular & Cellular Proteomics 6:207-230, 2007.
Research
Proteomics Identification of Differentially Expressed Proteins Associated with Pollen Germination and Tube Growth Reveals Characteristics of Germinated Oryza sativa Pollen*,S
Shaojun Dai, Taotao Chen,, Kang Chong, Yongbiao Xue¶, Siqi Liu|| and Tai Wang,**
From the Research Center for Molecular and Developmental Biology, Key Laboratory of Photosynthesis and Environmental Molecular Physiology, Institute of Botany, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100093, China, Graduate School of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China, ¶ Key Laboratory of Molecular and Developmental Biology, Institute of Genetics and Developmental Biology, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China, and || Beijing Genomics Institute, Chinese Academy of Sciences, Beijing 101300, China
Mature pollen from most plant species is metabolically quiescent; however, after pollination, it germinates quickly and gives rise to a pollen tube to transport sperms into the embryo sac. Because methods for collecting a large amount of in vitro germinated pollen grains for transcriptomics and proteomics studies from model plants of Arabidopsis and rice are not available, molecular information about the germination developmental process is lacking. Here we describe a method for obtaining a large quantity of in vitro germinating rice pollen for proteomics study. Two-dimensional electrophoresis of 2300 protein spots revealed 186 that were differentially expressed in mature and germinated pollen. Most showed a changed level of expression, and only 66 appeared to be specific to developmental stages. Furthermore 160 differentially expressed protein spots were identified on mass spectrometry to match 120 diverse protein species. These proteins involve different cellular and metabolic processes with obvious functional skew toward wall metabolism, protein synthesis and degradation, cytoskeleton dynamics, and carbohydrate/energy metabolism. Wall metabolism-related proteins are prominently featured in the differentially expressed proteins and the pollen proteome as compared with rice sporophytic proteomes. Our study also revealed multiple isoforms and differential expression patterns between isoforms of a protein. These results provide novel insights into pollen function specialization.