近日,，國際著名雜志《自然—結(jié)構(gòu)和分子生物學(xué)》（Nature Structural & Molecular Biology) 在線刊登了中國科學(xué)院生物物理研究所秦燕研究員的最新科研成果“A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases，”,，文章中,，研究者報(bào)道了核糖體招募翻譯因子的重要分子機(jī)理。
核糖體是蛋白質(zhì)翻譯工廠,，信使RNA上攜帶的遺傳信息在這里被翻譯成蛋白質(zhì),。完成蛋白質(zhì)的生物合成過程需要核糖體和眾多翻譯因子協(xié)調(diào)完成，核糖體招募翻譯因子的過程錯綜復(fù)雜,，一直以來沒有定論,。
秦燕研究組研究發(fā)現(xiàn)，在核糖體的翻譯因子結(jié)合部位存在一個脯氨酰開關(guān)（Proline Switch）,，它的構(gòu)象決定核糖體對翻譯因子的招募與否,。深入研究發(fā)現(xiàn)，控制該開關(guān)的酶就是翻譯因子,。因此,，核糖體與翻譯因子之間存在著對彼此的共調(diào)控。而這種調(diào)控關(guān)系,，在所有的蛋白質(zhì)翻譯G蛋白（trGTPase）與核糖體之間存在,，說明其具有普遍意義：在翻譯的全部過程中,，包括起始、延長,、終止和再循環(huán),，都由這個脯氨酰開關(guān)調(diào)控招募翻譯G蛋白。
這項(xiàng)研究工作與同所的龔為民研究員,、許瑞明研究員,，以及德國馬普學(xué)會分子遺傳研究所K. H. Nierhaus教授合作完成，得到了國家科技部,、國家基金委,、中國科學(xué)院的資助。（生物谷Bioon.com）
doi:10.1038/nsmb.2254
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A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases
Li Wang, Fang Yang, Dejiu Zhang, Zhi Chen, Rui-Ming Xu, Knud H Nierhaus, Weimin Gong & Yan Qin
When elongation factor G (EF-G) binds to the ribosome, it first makes contact with the C-terminal domain (CTD) of L12 before interacting with the N-terminal domain (NTD) of L11. Here we have identified a universally conserved residue, Pro22 of L11, that functions as a proline switch (PS22), as well as the corresponding center of peptidyl-prolyl cis-trans isomerase (PPIase) activity on EF-G that drives the cis-trans isomerization of PS22. Only the cis configuration of PS22 allows direct contact between the L11 NTD and the L12 CTD. Mutational analyses of both PS22 and the residues of the EF-G PPIase center reveal their function in translational GTPase (trGTPase) activity, protein synthesis and cell survival in Escherichia coli. Finally, we demonstrate that all known universal trGTPases contain an active PPIase center. Our observations suggest that the cis-trans isomerization of the L11 PS22 is a universal event required for an efficient turnover of trGTPases throughout the translation process.
