英國和日本的科學(xué)家,，最近定出得自 Thermus thermophilus 所含巨大蛋白質(zhì)chaperonin 復(fù)合體的結(jié)構(gòu)，有助于了解分子如何透過折迭細(xì)胞內(nèi)新的或是損壞蛋白質(zhì)以完成其功能,。此研究由 So Iwata 教授所負(fù)責(zé)，并發(fā)表于結(jié)構(gòu)期刊,。

此復(fù)合體由三個(gè)部分組成,，兩個(gè)相同的牢籠 (cage) 單位相連,，蓋子 (cap) 單位則附于其上。Chaperonin 透過 ATP 的驅(qū)動將未折迭或變性的蛋白質(zhì)再度折迭成應(yīng)有外型,。

Thermus thermophilus 為發(fā)現(xiàn)于深海高溫處的高度好熱細(xì)菌。其帶有的蛋白質(zhì)與植物和動物細(xì)胞內(nèi),，負(fù)責(zé)能量來源的線粒體所含者非常相似。

此發(fā)現(xiàn)很快的受到生物信息研究者的利用,，以尋找其它生物體內(nèi)相似的分子,。Iwata 教授說，人類線粒體可能也透過相同的 chaperonin 形式以折迭蛋白質(zhì),。此結(jié)構(gòu)也將可用于研發(fā)新藥,。研究人員也表示，此發(fā)現(xiàn)將有助于解釋分子如何運(yùn)作,。

Chaperonin 透過 ATP,，可在 10 秒內(nèi)完成折迭過程,。科學(xué)家們接下來將針對同時(shí)將多個(gè)變性蛋白質(zhì)重新折迭,、組合的過程進(jìn)行研究,。