生物谷報(bào)道：蛋白的動態(tài)性質(zhì)對其功能來說非常重要,，但其動態(tài)性質(zhì)經(jīng)常是與蛋白結(jié)構(gòu)分開考慮的。一種確定結(jié)構(gòu)的新方法將NMR光譜方法與分子動態(tài)模擬結(jié)合起來,，顯示出一系列可相互轉(zhuǎn)換的構(gòu)形,，它們構(gòu)成一個(gè)蛋白在細(xì)胞中的原始狀態(tài)。研究者將這一方法應(yīng)用于人類“泛素”,，發(fā)現(xiàn)傳統(tǒng)的結(jié)構(gòu)確定方法嚴(yán)重低估這種原始狀態(tài)的可變性。尤其是該蛋白的側(cè)鏈,，它們具有高度可變性,，甚至在骨干原子動態(tài)范圍更為有限的憎水核中也是如此（http://www.bioon.com/）。