盡管光合作用是世間萬(wàn)物賴以生存的基礎(chǔ),，但是，科學(xué)家至今仍對(duì)這一生物學(xué)過(guò)程中的一些關(guān)鍵問(wèn)題心存疑惑,。不過(guò),，美國(guó)科學(xué)家進(jìn)行的一項(xiàng)最新研究，揭示出在光合作用最初的一瞬間,，反應(yīng)中心的蛋白質(zhì)高度協(xié)調(diào)的運(yùn)動(dòng)過(guò)程對(duì)電子轉(zhuǎn)移的作用,，使人們對(duì)光合作用的機(jī)制有了新的認(rèn)識(shí)和理解。該研究成果發(fā)表在5月4日的《科學(xué)》雜志上,。
領(lǐng)導(dǎo)該研究的是美國(guó)亞利桑那州立大學(xué)（Arizona State University，ASU）光合作用研究中心的Neal Woodbury,，他的小組發(fā)現(xiàn)了只有百萬(wàn)分之一秒的光反應(yīng)過(guò)程的最初百萬(wàn)分之一時(shí)間尺度上的蛋白質(zhì)作用,。
通過(guò)對(duì)最早的光合細(xì)菌之一——球形紅細(xì)菌（Rhodobacter sphaeroides）進(jìn)行深入研究,，Woodbury和同事試圖揭示葉綠體類囊體膜產(chǎn)生突變,，從而“扭曲”分子間電子轉(zhuǎn)移關(guān)系的物理機(jī)制,。他們的研究主要集中在反應(yīng)中心區(qū)域,，在這里,，光能被特定的葉綠素蛋白捕獲并加以吸收,，先轉(zhuǎn)化為電能，再通過(guò)一系列反應(yīng)轉(zhuǎn)化為化學(xué)能,。
Woodbury小組中一位博士后研究員Haiyu Wang發(fā)現(xiàn)，不同類囊體膜突變具有一個(gè)共同點(diǎn)：電子移動(dòng)到反應(yīng)中心的速度很相似,，這使得他斷定有某種潛在的物理機(jī)制介入其中,。
由于電子初始轉(zhuǎn)移的時(shí)間尺度極短,，很少有研究小組能夠測(cè)定這一過(guò)程,。不過(guò)，在最新的研究中,，研究人員利用亞利桑那州立大學(xué)的超快激光設(shè)備（ultrafast laser facility）,，捕獲了電子轉(zhuǎn)移“閃電”過(guò)程的高速運(yùn)動(dòng)圖像。
研究發(fā)現(xiàn),，反應(yīng)中心區(qū)域的蛋白運(yùn)動(dòng)使得植物或者細(xì)菌即使不是在最佳條件下,，也能十分有效地捕獲并利用光能。
美國(guó)國(guó)家科學(xué)基金會(huì)（NSF）分子和細(xì)胞生物學(xué)部項(xiàng)目主管Kamal Shukla說(shuō)，“這一開創(chuàng)性的研究使我們對(duì)光合作用的根本機(jī)制有了新的認(rèn)識(shí),。而加深對(duì)于這一基本生物學(xué)過(guò)程的理解將產(chǎn)生重大的社會(huì)效益,。”
Shukla表示，最新的研究成果對(duì)于有機(jī)太陽(yáng)能電池的發(fā)展無(wú)疑是一個(gè)好消息,。有別于傳統(tǒng)的硅太陽(yáng)能電池,，有機(jī)太陽(yáng)能電池的設(shè)計(jì)靈感基于光合作用原理，通過(guò)生物系統(tǒng)的化學(xué)反應(yīng)將太陽(yáng)能轉(zhuǎn)化為電能,。它的成本將更低,，具有潛在的商業(yè)前景，而且能量轉(zhuǎn)化效率也要大大高于傳統(tǒng)的太陽(yáng)能設(shè)備,。（科學(xué)網(wǎng) 任霄鵬/編譯）
原始出處:
Science 4 May 2007: Vol. 316. no. 5825, pp. 747 - 750
DOI: 10.1126/science.1140030
Reports
Protein Dynamics Control the Kinetics of Initial Electron Transfer in Photosynthesis
Haiyu Wang,1,2 Su Lin,1,2 James P. Allen,2 JoAnn C. Williams,2 Sean Blankert,1,2 Christa Laser,1,2 Neal W. Woodbury1,2*
The initial electron transfer dynamics during photosynthesis have been studied in Rhodobacter sphaeroides reaction centers from wild type and 14 mutants in which the driving force and the kinetics of charge separation vary over a broad range. Surprisingly, the protein relaxation kinetics, as measured by tryptophan absorbance changes, are invariant in these mutants. By applying a reaction-diffusion model, we can fit the complex electron transfer kinetics of each mutant quantitatively, varying only the driving force. These results indicate that initial photosynthetic charge separation is limited by protein dynamics rather than by a static electron transfer barrier.
1 Biodesign Institute, Arizona State University, 1001 South McAllister Avenue, Tempe, AZ 85287–5201, USA.
2 Department of Chemistry and Biochemistry, Arizona State University, Tempe, AZ 85287–1604, USA.
* To whom correspondence should be addressed. E-mail: [email protected]
