法國國家農(nóng)藝研究所27日發(fā)表公報說,，該機(jī)構(gòu)與法國國家科研中心和巴黎第十一大學(xué)合作,，獲得了呼吸道合胞病毒的三維圖像,，這種病毒是引發(fā)毛細(xì)支氣管炎的“罪魁禍?zhǔn)?rdquo;。這一成果將有助于開發(fā)針對該病癥的新療法,。
研究人員介紹說,，呼吸道合胞病毒侵入肺部細(xì)胞時，病毒的核糖核酸分子會擾亂宿主的運(yùn)行機(jī)制,，并生成大量新病毒,，后者具有很強(qiáng)的傳染性,。而呼吸道合胞病毒的核糖核酸分子被核蛋白包裹,，核蛋白的主要作用是保護(hù)病毒通過人體內(nèi)的免疫系統(tǒng)，并參與病毒的復(fù)制,。
為進(jìn)一步了解核蛋白,，研究人員運(yùn)用同步加速器獲得了一幅高分辨率的三維圖像，圖像顯示,，核蛋白“手牽手”地簇?fù)碓诤粑篮习《局車?，對其形成了有效的保護(hù)圈。研究人員發(fā)現(xiàn),，只有在病毒進(jìn)行復(fù)制時,，核蛋白才會短暫地讓出一條“縫隙”，讓酶進(jìn)入?yún)⑴c病毒的復(fù)制過程,。
呼吸道合胞病毒一直被醫(yī)學(xué)界視為威脅公共健康的大敵,，雖然科學(xué)家們對這種病毒的研究已有50多年，但始終未能開發(fā)出有效疫苗,。
研究人員認(rèn)為,，這幅三維圖像對于人們認(rèn)識呼吸道合胞病毒至關(guān)重要，如果能用一種分子阻斷酶的進(jìn)入,，就能讓呼吸道合胞病毒無法復(fù)制,，從而使毛細(xì)支氣管炎患者恢復(fù)健康。
這項(xiàng)成果已刊登在最新一期的美國《科學(xué)》雜志上,。（生物谷Bioon.com）
更多病毒結(jié)構(gòu)研究：
PNAS ：乙型肝炎病毒結(jié)構(gòu)圖繪制成功
JVI ,、 PLoS One：冠狀病毒結(jié)構(gòu)研究
PNAS：各種流感病毒血凝素蛋白結(jié)構(gòu)分析
Nature：禽流感病毒聚合酶的晶體結(jié)構(gòu)
Cell：成功繪制艾滋病病毒衣殼蛋白結(jié)構(gòu)圖
Molecular Cell：病毒三磷酸腺苷酶的結(jié)構(gòu)
生物谷推薦原始出處：
Science 27 November 2009:DOI: 10.1126/science.1177634
Crystal Structure of a Nucleocapsid-Like Nucleoprotein-RNA Complex of Respiratory Syncytial Virus
Rajiv G. Tawar,1,* Stéphane Duquerroy,1,2,* Clemens Vonrhein,3 Paloma F. Varela,1,Laurence Damier-Piolle,1 Nathalie Castagné,4 Kirsty MacLellan,5, Hugues Bedouelle,6 Gérard Bricogne,3 David Bhella,5 Jean-Fran?ois Eléou?t,4, Félix A. Rey1,
The respiratory syncytial virus (RSV) is an important human pathogen, yet neither a vaccine nor effective therapies are available to treat infection. To help elucidate the replication mechanism of this RNA virus, we determined the three-dimensional (3D) crystal structure at 3.3 ? resolution of a decameric, annular ribonucleoprotein complex of the RSV nucleoprotein (N) bound to RNA. This complex mimics one turn of the viral helical nucleocapsid complex, which serves as template for viral RNA synthesis. The RNA wraps around the protein ring, with seven nucleotides contacting each N subunit, alternating rows of four and three stacked bases that are exposed and buried within a protein groove, respectively. Combined with electron microscopy data, this structure provides a detailed model for the RSV nucleocapsid, in which the bases are accessible for readout by the viral polymerase. Furthermore, the nucleoprotein structure highlights possible key sites for drug targeting.
1 Institut Pasteur, Unité de Virologie Structurale, Département de Virologie and CNRS Unité de Recherche Associée (URA) 3015, 25 Rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15, France.
2 Université Paris-Sud, Faculté d’Orsay, 91405 Orsay Cedex, France.
3 Global Phasing, Sheraton House, Castle Park, Cambridge CB3 0AX, UK.
4 L’Institut National de la Recherche Agronomique, Unité de Virologie et Immunologie Moléculaires, Domaine du Vilvert, 78350 Jouy-en-Josas, France.
5 Medical Research Council Virology Unit, University of Glasgow, Church Street, Glasgow G11 5JR, UK.
6 Institut Pasteur, CNRS URA 3012, 25 Rue du Dr Roux, 75724 Paris Cedex 15, France.
