在國家自然科學基金委的資助下,，中國科學院武漢物理與數(shù)學研究所與國立新加坡大學的科研人員,，在蛋白質(zhì)相互作用動力學的核磁共振分析方法研究方面取得新進展，成果發(fā)表在《美國化學會志》（JACS）上,。
雙方科研人員利用核磁共振(NMR)技術(shù),，在微秒－毫秒時間范圍的動力學測定方法方面取得新進展，提出了一種新的相位循環(huán)機制,，能夠有效地消除多重自旋回波(CPMG)中偏置的共振信號重聚不完全等問題,，從而有效降低頻率偏置、射頻不均勻,，標量耦合,，交叉弛豫等效應的影響，使蛋白質(zhì)毫秒量級的動力學測定精度大為提高,，為慢交換的準確測定提供新的技術(shù),。
蛋白質(zhì)相互作用動力學的研究有助于系統(tǒng)地了解蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系，并為新藥靶點的發(fā)現(xiàn)和藥物設計提供理論和實驗基礎,。在這方面的研究中,，NMR技術(shù)具有獨特的優(yōu)越性，是目前研究溶液中蛋白質(zhì)等生物大分子的三維結(jié)構(gòu),、主鏈和側(cè)鏈運動特征及其與相互作用和功能的關(guān)系(構(gòu)效關(guān)系)最為有效的手段,。雙方合作人員曾發(fā)展了一種測定蛋白質(zhì)側(cè)鏈動力學特性的新方法，這種方法可以避免復雜的2H標記,，比常規(guī)的NMR方法更易于使用,。（中科院武漢物理與數(shù)學研究所）
生物谷推薦原始出處：
（《美國化學會志》（JACS），130 (8), 2432 -2433, 2008,，Dong Long,，Daiwen Yang）
J. Am. Chem. Soc., 130 (8), 2432 -2433, 2008. 10.1021/ja710477h S0002-7863(71)00477-3
Web Release Date: February 5, 2008 Copyright © 2008 American Chemical Society
Accurately Probing Slow Motions on Millisecond Timescales with a Robust NMR Relaxation Experiment
Dong Long, Maili Liu, and Daiwen Yang*
Department of Biological Sciences, 14 Science Drive 4, National University of Singapore, Singapore 117543, and Wuhan Institute of Physics and Mathematics, Chinese Academy of Sciences, Wuhan, China, 430071
Received November 20, 2007
A new pulse scheme is proposed for the accurate measurement of relaxation dispersion, which cycles the phases of CPMG pulses. Numerical simulations show that systematic errors in the measured relaxation rates mainly result from off-resonance and radio frequency inhomogeneity effects and they can be significantly suppressed with the method proposed here. The method has been demonstrated on human liver fatty acid binding protein. It allows the reliable identification of residues undergoing conformational exchange on millisecond timescales and accurate extraction of kinetics parameters. The relaxation dispersion data indicate that human liver fatty acid binding protein is highly flexible on millisecond timescales.
