2011年2月9日,北京生命科學(xué)研究所朱冰實驗室在 Cell Research 雜志發(fā)表文章,，首次報道了組蛋白甲基化轉(zhuǎn)移酶G9a能夠在體內(nèi)對組蛋白H3第27位賴氨酸的甲基化做出貢獻.
組蛋白修飾在染色體的結(jié)構(gòu)形成和功能發(fā)揮方面扮演著重要的角色.PRC2復(fù)合體介導(dǎo)的組蛋白H3第27位賴氨酸甲基化修飾對于基因的轉(zhuǎn)錄,聚梳蛋白復(fù)合物的沉默機制,果蠅的分節(jié),哺乳動物X染色體的失活以及癌癥等起著重要的調(diào)節(jié)作用.然而組蛋白H3第27位賴氨酸的單甲基化水平并未因為PRC2復(fù)合體的破壞而受到影響,說明在體內(nèi)一定存在著其它催化H3第27位賴氨酸單甲基化的酶. G9a作為體內(nèi)主要的H3第9位賴氨酸雙甲基化酶,它同時被證明了能夠在體外催化H3第27位賴氨酸的甲基化反應(yīng).但這種催化活性是否發(fā)生于更接近于自然狀態(tài)的核小體上以及是否在體內(nèi)發(fā)生仍然未知.我們首先利用生化手段證明了G9a以及它的同源蛋白GLP能夠在體外催化核小體上H3第27位賴氨酸的單甲基化和雙甲基化反應(yīng).同時我們通過免疫印跡以及質(zhì)譜方法發(fā)現(xiàn)在G9a缺失的ES細胞系中, H3第27位賴氨酸的單甲基化水平明顯降低,進一步證明了G9a不僅是一個H3第9位賴氨酸甲基化酶,同時也能對體內(nèi)H3第27位賴氨酸的甲基化做出貢獻.
本文的第一作者是我所與北京協(xié)和醫(yī)科大學(xué)聯(lián)合培養(yǎng)的博士研究生吳慧,，其它作者還有陳秀珍,熊俊,李穎峰,劉勝,高紹榮博士以及蛋白質(zhì)中心的李宏,丁曉軍,陳涉博士。朱冰博士為本文通訊作者,。此項研究由科技部和北京市資助,，在北京生命科學(xué)研究所完成。（生物谷Bioon.com）
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Cell Research 21, 365-367 (February 2011) | doi:10.1038/cr.2010.157
Histone methyltransferase G9a contributes to H3K27 methylation in vivo
Hui Wu, Xiuzhen Chen, Jun Xiong, Yingfeng Li, Hong Li, Xiaojun Ding, Sheng Liu, She Chen, Shaorong Gao and Bing Zhu
AbstractHistone modifications play a vital role in the conformation and function of their associated chromatin templates 1. Histone H3K27 methylation mediated by the PRC2 complex is critical for transcriptional regulation, Polycomb silencing, Drosophila segmentation, mammalian X inactivation and cancer 1.
