膜蛋白的研究是現(xiàn)代生物學(xué)的前沿領(lǐng)域，將對新藥治療和植物基因工程的發(fā)展具有潛在的強大推動作用,。來自耶路撒冷的希伯來大學(xué)(Hebrew  University  of  Jerusalem)和德國的Max  Planck研究所的研究人員最近揭示了膜蛋白NhaA的結(jié)構(gòu),，其結(jié)果公布在8月Nature上,。

        參與這一項目的除了希伯來大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院的Etana  Padan教授等，還有1988年諾貝爾化學(xué)獎得主的Hartmut  Michel教授,，他們成功從細菌中分離出編碼NhaA的基因并且大量獲得了活性狀態(tài)下的NhaA蛋白,。這個成果為研究NhaA蛋白的結(jié)構(gòu)鋪平了道路，并且為研究該蛋白的活性和調(diào)控機制提供了本質(zhì)的見解,。NhaA蛋白對細胞體積和細胞內(nèi)部與鹽分和活性相協(xié)調(diào)的標準狀態(tài)起到保護作用,。

        細胞膜是化學(xué)物質(zhì)及各種刺激進出細胞的繁忙，雙向的“交通“十字路,。由于很多物質(zhì)難以滲透入細胞膜,，因此由膜蛋白擔(dān)當了細胞和細胞周圍環(huán)境交流的“運輸船”。事實上,，現(xiàn)今多于60%的藥物直接靶向細胞膜蛋白,。這是由于膜蛋白部分暴露并且延伸到細胞外的區(qū)域，藥物分子可以達到靶膜蛋白,，而不是自身直接進入細胞,。

        為了揭示NhaA蛋白的結(jié)構(gòu)，研究人員利用了蛋白質(zhì)的三維晶體衍射技術(shù),，這項分析蛋白衍射的工作是通過法國的格勒諾布爾和瑞士的蘇黎世功率強大的電子加速器完成的,。Padan教授說,，“通過這一方法我們揭示了這種一直不為人知的奇妙的膜蛋白構(gòu)造。這種蛋白的中心部位有一個延伸到細胞內(nèi)的寬大漏斗狀區(qū)域,，這個‘漏斗’的‘漏口’（在細胞膜內(nèi)層）結(jié)合有鈉離子或氫離子,，并且在這個結(jié)合點的附近區(qū)域該蛋白的兩種肽鏈交聯(lián)形成了一個獨特的結(jié)構(gòu)。”研究者認為這種結(jié)構(gòu)是該蛋白的活性的基礎(chǔ),。該蛋白接收和利用細胞內(nèi)發(fā)生的反應(yīng)釋放的能量,，充當“泵”的作用，因此可以看成是一種“分子馬達”,。這種“馬達”與“漏口”  

        作用有關(guān),，因為通過“漏口”傳遞細胞內(nèi)酸度變化的傳輸信號來調(diào)節(jié)該“馬達”。因此,，研究人員們認為細胞是根據(jù)相關(guān)酸堿度來調(diào)控NhaA蛋白活性的,。