美國科學家7日公布的一項研究成果表明,，朊病毒Prion的傳染性與其顆粒尺寸有密切關系,。科學家認為,，新發(fā)現(xiàn)將有助于治療瘋牛病等由普里昂蛋白引起的腦病,。  

　　由美國家過敏癥和傳染病研究所進行的這一研究，將發(fā)表在8日出版的新一期《自然》雜志上,。  

　　朊病毒是哺乳動物腦組織中廣泛存在的一種蛋白質,。正常的朊病毒以單分子狀態(tài)存在，對機體沒有任何危害,。但變異的朊病毒蛋白會多個分子聚集在一起,，然后扭曲變形。變異的朊病毒顆粒,，會吸引單分子狀態(tài)存在的正常蛋白并將其“同化”,，最終使動物腦組織海綿化，產生許多孔洞,。這也是普里昂傳染導致瘋牛病,、人類新型克雅氏癥等疾病的機理。  

　　而在最新研究中,，科學家將變異朊病毒的顆粒大小與其傳染性聯(lián)系起來。他們發(fā)現(xiàn),，由6個蛋白分子構成的普里昂顆粒開始具有傳染性,，隨著構成顆粒的蛋白分子增加，傳染性也逐漸變強,，其中傳染性最強的朊病毒顆粒由14至28個蛋白分子構成,。超出這個尺寸后，普里昂顆粒的傳染性又逐漸下降,。  

　　研究人員說,，在瘋牛病、人類克雅氏癥等疾病的治療中,，有科學家設想將大顆粒朊病毒“粉碎”成較小的粒子來緩解病情,，這種做法可能適得其反,。在早老性癡呆癥、帕金森氏癥等人類腦退化疾病中,，也有蛋白質積聚成團塊的跡象,，其中規(guī)律可能和朊病毒引發(fā)的腦疾病有類似之處。

        找到控制傳染性海綿形腦病如“克雅氏癥”傳播的方法的前景,，部分取決于能否識別,、然后定位攜帶這種疾病的朊病毒蛋白的感染性最強的形式。對受到操控的羊癢病朊病毒蛋白所進行的一項研究表明,，由14至28個朊病毒蛋白分子組成的分子團是迄今感染性最強的,，小于6個分子的分子團基本上沒有感染性。這一發(fā)現(xiàn)對于阿爾茨海默氏癥和帕金森氏癥（以與朊病毒有關的淀粉質原纖維的沉積為特征）的治療也可能具有參考價值,。試圖通過使這些大的蛋白團失去穩(wěn)定性來緩解癥狀,，反而可能會使癥狀加重，因為這樣會產生雖然較小但感染性更強的蛋白團,。本期《自然》雜志上有兩篇論文對朊病毒蛋白和淀粉質原纖維的基礎生物學問題進行了研究。研究表明,，對酵母的成熟朊病毒蛋白進行改造，會導致表現(xiàn)型發(fā)生變化,，但未必能導致在蛋白合成過程中發(fā)生蛋白折疊錯誤。這一結果對于Prion蛋白疾病的病理和治療都具有參考意義,。對由核糖核酸酶-A得到的一種“人工設計的”  淀粉質原纖維所做的一項研究，顯示了一種含有具有酶活性的,、像是天然的分子的淀粉體。這一結果支持關于貝塔—淀粉質結構的“拉鏈脊模型”,。