生物谷報道：美國Purdue大學(xué)和Catholic大學(xué)的研究者已經(jīng)發(fā)現(xiàn)啟動“分子馬達(dá)”的酶的核心結(jié)構(gòu)，它們在一些病毒組裝的時候,，把DNA包裝進(jìn)頭部區(qū)域,。這個叫做ATP酶提供馬達(dá)所需要的能量，從而把DNA插進(jìn)因為它感染細(xì)菌而被做噬菌體的T4病毒衣殼,，或者頭部,。同樣類型的馬達(dá)也很有可能出現(xiàn)在其他病毒當(dāng)中，其中包括人類皰疹病毒Purdue科技大學(xué)的Hanley著名生物科學(xué)教授Michael Rossmann說：“這是第一次證明一種ATP酶結(jié)構(gòu)決定DNA包裝馬達(dá),。”這項發(fā)現(xiàn)的詳細(xì)內(nèi)容的論文已經(jīng)發(fā)表在周四（3月22日）的《Molecular Cell》雜志上,。
Rossmann說：“這些病毒首先把蛋白質(zhì)頭部的蛋白質(zhì)外鞘裝配,，然后把DNA裝配進(jìn)這個空殼體，整個過程就好象是先蓋房子,，然后在布置家具,。Rao說：“DNA被完整的記錄為病毒的特性，并且衣殼保護(hù)這種記錄免受損害,，最終確保病毒在感染宿主生物后可以復(fù)制,。這項研究代表了在弄清遺傳物質(zhì)DNA是如何包裝進(jìn)病毒內(nèi)的一個明顯的向前一步。啟動包裝馬達(dá)的能量是在ATP酶分解為這個叫做三磷酸腺苷復(fù)合體（又稱ATP）變?yōu)槎姿嵯佘眨ㄓ址QADP）是產(chǎn)生的,，這個酶特異性的打開磷酸鹽和ADP化學(xué)化學(xué)基團(tuán)的鍵,。
研究者決定應(yīng)用特異性ATP酶的結(jié)構(gòu)去打開磷酸根與ADP結(jié)合的高能鍵。在T4病毒中,，這些釋放的能量被用于啟動分子馬達(dá),。這些病毒包括頭部和尾段。DNA包裝馬達(dá)位于尾部末端與頭部相連接的同一位置,。當(dāng)包裝過程完成之后,，馬達(dá)脫落，使尾部與衣殼相連,。DNA是由通過特異的鑒定四種不同類型的核苷酸組成,，這些堿基兩兩組合形成一個類似梯子的雙螺旋橫木結(jié)構(gòu)。由于每種核苷酸都帶有負(fù)電荷,，當(dāng)它們被壓縮在一起的時候,，開始互相排斥。在衣殼這個局限空間內(nèi)部產(chǎn)生了壓力,。這就需要馬達(dá)來中和這種壓力,，尤其在把DNA裝進(jìn)頭部時明顯。
這篇論文的作者已經(jīng)通過比較它和其他叫作解螺旋酶的結(jié)構(gòu)不同已經(jīng)設(shè)想馬達(dá)具體工作的機(jī)理,。在基因復(fù)制時需要解螺旋酶把雙鏈DNA變?yōu)閱捂?，這個過程是生命把遺傳信息從一代傳到其他的基礎(chǔ)。解螺旋酶可以在復(fù)制時通過逐漸向前螺旋移動式以類似“尺蠖”運(yùn)動的動作選擇性的結(jié)合或者釋放它們“緊握”的DNA,。作者假象馬達(dá)也應(yīng)用類似“尺蠖”的機(jī)制把DNA包裝進(jìn)病毒,。
Sun說：“當(dāng)解螺旋酶應(yīng)用這種機(jī)制去展開雙鏈DNA時，這些ATP酶也應(yīng)用這些機(jī)制把遺傳物質(zhì)注入病毒衣殼,。
因為皰疹和其他病毒包含類似的DNA包裝馬達(dá),，這項研究有助于幫助科學(xué)家去設(shè)計干擾這些馬達(dá)功能和因此減輕一些病毒感染的藥物。Rossmann說：“這項發(fā)現(xiàn)也可以有其他諸如在將來機(jī)器業(yè)發(fā)展微小納米馬達(dá)的領(lǐng)域的應(yīng)用,。
Figure 1. The T4 DNA-Packaging Machine
(A) A schematic diagram shows the T4 procapsid while being filled with DNA. The portal protein, gp20, forms a dodecameric head-tail connector through which the genome enters the procapsid and exits the mature phage. The stoichiometry of the large terminase gp17 oligomer is suggested to be pentameric or decameric. The amino-terminal domain of gp17 has ATPase activity, whereas the carboxy-terminal domain has nuclease activity. There are probably eight to ten gp16 monomers in the small terminase oligomer. The small terminase functions to enhance the ATPase activity of the large terminase.
(B) A ribbon diagram shows the gp17 N360-ED mutant structure. Subdomain I consists of the nucleotide-binding motif (Rossmann et al., 1974). The strands in the β sheet (colored, in sequence, red, orange, yellow, green, cyan, and blue) follow a 324516 topology, as in most other translocating ATPases. The ATP molecule is colored purple. The loop associated with adenine binding (purple) changes its conformation in the apo structure (yellow). The conserved ATP-binding subdomain I is spatially distinct. The N and C termini of gp17 N360-ED that form subdomain II may be a part of the C-terminal nuclease domain of gp17. The figure was generated with the PyMOL program (DeLano, 2002).
原文出處：
Molecular Cell March 23, 2007: 25 (6)
The Structure of the ATPase that Powers DNA Packaging into Bacteriophage T4 Procapsids
Siyang Sun, Kiran Kondabagil, Petra M. Gentz, Michael G. Rossmann, and Venigalla B. Rao
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作者簡介：
Michael Rossmann's Laboratory
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