據(jù)physorg網(wǎng)站2007年11月14日?qǐng)?bào)道,，科學(xué)家又向了解蛋白質(zhì)擔(dān)負(fù)支撐生命功能時(shí)的運(yùn)動(dòng)方式邁出了一步?？茖W(xué)家們首次直接觀察到了水是如何潤(rùn)滑蛋白質(zhì)分子運(yùn)動(dòng)的,。水的潤(rùn)滑作用幫助蛋白質(zhì)擔(dān)負(fù)各種不同的功能。
美國(guó)俄亥俄大學(xué)研究人員在《國(guó)家科學(xué)院學(xué)報(bào)》的在線版中發(fā)表了一篇論文,。他們使用超速光脈沖來(lái)展示水分子是如何與蛋白質(zhì)連接在一起,，幫助蛋白質(zhì)移動(dòng)和擔(dān)負(fù)各種功能的。
此項(xiàng)研究發(fā)現(xiàn)在將來(lái)的某一天可能會(huì)幫助研究人員找到治療諸如阿爾茨海默病,、帕金森疾病,、白內(nèi)障、囊腫性纖維化癥和糖尿病等疾病的新方法,。
蛋白質(zhì)是一種復(fù)雜的分子,，形成植物和動(dòng)物細(xì)胞的主要支撐結(jié)構(gòu)，他們同時(shí)還控制生物化學(xué)反應(yīng),。一個(gè)蛋白質(zhì)分子的形狀和運(yùn)動(dòng)決定了其功能,。科學(xué)家們很久以前就知道,，蛋白質(zhì)必須浸入水中才能發(fā)揮出功能,。
此項(xiàng)研究的領(lǐng)頭人俄亥俄大學(xué)物理學(xué)副教授鐘冬平說(shuō)，“蛋白質(zhì)和水之間的相互作用是蛋白質(zhì)科學(xué)研究中長(zhǎng)期以來(lái)未能解答的中心難題,。我們相信我們正在向解答這些基礎(chǔ)難題邁出一大步,。研究的最終結(jié)果對(duì)于許多生物學(xué)應(yīng)用而言非常重要”。比如,，科學(xué)家能夠更好地了解蛋白質(zhì)是如何折疊和展開(kāi)的,，這對(duì)于了解某些疾病非常關(guān)鍵?？茖W(xué)家們同時(shí)還可以設(shè)計(jì)出更加有效的藥物分子,，這些藥物分子只有按照正確的途徑才能與蛋白質(zhì)連接在一起,。
分子移動(dòng)非?？欤螤钜苍趲追种幻氲臅r(shí)間內(nèi)發(fā)生變化,，因此我們很難看到分子的運(yùn)動(dòng),。此項(xiàng)研究中，科學(xué)家們首次繪制出水分子在一個(gè)更大的蛋白質(zhì)分子上不同位置間的運(yùn)動(dòng)圖,，觀察到這些運(yùn)動(dòng)是如何影響蛋白質(zhì)的形成和功能發(fā)揮的,。
鐘和他們研究小組對(duì)實(shí)驗(yàn)室中浸入水中的單個(gè)肌球素蛋白質(zhì)進(jìn)行激光“快照”。肌球素蛋白質(zhì)負(fù)責(zé)在肌肉組織內(nèi)運(yùn)送氧,。他們測(cè)量了水分子在蛋白質(zhì)周圍的移動(dòng)速度,，觀察了這些運(yùn)動(dòng)是如何與運(yùn)動(dòng)中的蛋白質(zhì)特性聯(lián)系在一起的,，比如一個(gè)特定位置中的電荷，或蛋白質(zhì)形狀的改變,。
蛋白質(zhì)能夠在十億分之幾秒的時(shí)間內(nèi)完成一次運(yùn)動(dòng),。水分子正常移動(dòng)速度要快一千倍，即一萬(wàn)億分之一秒,。在以前的研究中,，俄亥俄研究人員發(fā)現(xiàn)水分子在靠近蛋白質(zhì)時(shí)會(huì)充分地減速下來(lái)。
這一新研究發(fā)現(xiàn)水分子一旦接近蛋白質(zhì)時(shí)速度甚至減緩得更多,。水分子在蛋白質(zhì)周圍形成一個(gè)非常薄的層（僅有3個(gè)分子厚度）,，這個(gè)水分子層對(duì)于保持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和靈活性非常關(guān)鍵，起到潤(rùn)滑蛋白質(zhì)運(yùn)動(dòng)的作用,。
他們的研究發(fā)現(xiàn)對(duì)那些試圖通過(guò)想像得出微觀級(jí)分子運(yùn)動(dòng)傳統(tǒng)理論的空想家們發(fā)起了挑戰(zhàn),。因?yàn)樗麄儾荒苤苯佑^察到正在發(fā)生的事情，科學(xué)家們只能通過(guò)模擬來(lái)填補(bǔ)這一空白,。
鐘說(shuō)模擬軟件在最近幾年得到了改善和提高,。但是近兩來(lái)，他領(lǐng)導(dǎo)的研究小組將模擬情況與實(shí)際情況進(jìn)行了對(duì)比,，發(fā)現(xiàn)完全不是同一回事,。他說(shuō)，“對(duì)于這一點(diǎn)我們非常自信,，即模擬需要改變,。我們的實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)為模擬測(cè)試和改善模擬提供了基準(zhǔn)”。將來(lái)鐘領(lǐng)導(dǎo)的研究小組將對(duì)水與蛋白質(zhì)及脫氧核糖核酸是如何相互影響的進(jìn)行研究,。他說(shuō),，“我們的最終目標(biāo)是了解水對(duì)生命為何如此獨(dú)特和重要的原因”。
英文原文鏈接參見(jiàn)：http://www.physorg.com/news114266903.html
原始出處:
Published online before print November 14, 2007
Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 10.1073/pnas.0707647104
OPEN ACCESS ARTICLE
Mapping hydration dynamics around a protein surface
Luyuan Zhang, Lijuan Wang, Ya-Ting Kao, Weihong Qiu, Yi Yang, Oghaghare Okobiah, and Dongping Zhong*
Departments of Physics, Chemistry, and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, 191 West Woodruff Avenue, Ohio State University, Columbus, OH 43210
Edited by Ahmed H. Zewail, California Institute of Technology, Pasadena, CA, and approved October 3, 2007 (received for review August 13, 2007)
Abstract
Protein surface hydration is fundamental to its structure and activity. We report here the direct mapping of global hydration dynamics around a protein in its native and molten globular states, using a tryptophan scan by site-specific mutations. With 16 tryptophan mutants and in 29 different positions and states, we observed two robust, distinct water dynamics in the hydration layer on a few (1–8 ps) and tens to hundreds of picoseconds (20–200 ps), representing the initial local relaxation and subsequent collective network restructuring, respectively. Both time scales are strongly correlated with protein's structural and chemical properties. These results reveal the intimate relationship between hydration dynamics and protein fluctuations and such biologically relevant water–protein interactions fluctuate on picosecond time scales.
femtosecond dynamics | site-directed mutation | tryptophan scan | water–protein fluctuation
