據(jù)physorg網(wǎng)站2007年11月14日報道，科學家又向了解蛋白質(zhì)擔負支撐生命功能時的運動方式邁出了一步,。科學家們首次直接觀察到了水是如何潤滑蛋白質(zhì)分子運動的,。水的潤滑作用幫助蛋白質(zhì)擔負各種不同的功能,。
美國俄亥俄大學研究人員在《國家科學院學報》的在線版中發(fā)表了一篇論文,。他們使用超速光脈沖來展示水分子是如何與蛋白質(zhì)連接在一起，幫助蛋白質(zhì)移動和擔負各種功能的,。
此項研究發(fā)現(xiàn)在將來的某一天可能會幫助研究人員找到治療諸如阿爾茨海默病,、帕金森疾病、白內(nèi)障,、囊腫性纖維化癥和糖尿病等疾病的新方法,。
蛋白質(zhì)是一種復雜的分子，形成植物和動物細胞的主要支撐結構,，他們同時還控制生物化學反應,。一個蛋白質(zhì)分子的形狀和運動決定了其功能?？茖W家們很久以前就知道,，蛋白質(zhì)必須浸入水中才能發(fā)揮出功能。
此項研究的領頭人俄亥俄大學物理學副教授鐘冬平說,，“蛋白質(zhì)和水之間的相互作用是蛋白質(zhì)科學研究中長期以來未能解答的中心難題,。我們相信我們正在向解答這些基礎難題邁出一大步。研究的最終結果對于許多生物學應用而言非常重要”,。比如,，科學家能夠更好地了解蛋白質(zhì)是如何折疊和展開的，這對于了解某些疾病非常關鍵,?？茖W家們同時還可以設計出更加有效的藥物分子，這些藥物分子只有按照正確的途徑才能與蛋白質(zhì)連接在一起,。
分子移動非?？欤螤钜苍趲追种幻氲臅r間內(nèi)發(fā)生變化,，因此我們很難看到分子的運動,。此項研究中，科學家們首次繪制出水分子在一個更大的蛋白質(zhì)分子上不同位置間的運動圖,，觀察到這些運動是如何影響蛋白質(zhì)的形成和功能發(fā)揮的,。
鐘和他們研究小組對實驗室中浸入水中的單個肌球素蛋白質(zhì)進行激光“快照”。肌球素蛋白質(zhì)負責在肌肉組織內(nèi)運送氧,。他們測量了水分子在蛋白質(zhì)周圍的移動速度,，觀察了這些運動是如何與運動中的蛋白質(zhì)特性聯(lián)系在一起的，比如一個特定位置中的電荷,，或蛋白質(zhì)形狀的改變,。
蛋白質(zhì)能夠在十億分之幾秒的時間內(nèi)完成一次運動。水分子正常移動速度要快一千倍，即一萬億分之一秒,。在以前的研究中,，俄亥俄研究人員發(fā)現(xiàn)水分子在靠近蛋白質(zhì)時會充分地減速下來。
這一新研究發(fā)現(xiàn)水分子一旦接近蛋白質(zhì)時速度甚至減緩得更多,。水分子在蛋白質(zhì)周圍形成一個非常薄的層（僅有3個分子厚度）,，這個水分子層對于保持蛋白質(zhì)結構和靈活性非常關鍵，起到潤滑蛋白質(zhì)運動的作用,。
他們的研究發(fā)現(xiàn)對那些試圖通過想像得出微觀級分子運動傳統(tǒng)理論的空想家們發(fā)起了挑戰(zhàn),。因為他們不能直接觀察到正在發(fā)生的事情，科學家們只能通過模擬來填補這一空白,。
鐘說模擬軟件在最近幾年得到了改善和提高,。但是近兩來，他領導的研究小組將模擬情況與實際情況進行了對比,，發(fā)現(xiàn)完全不是同一回事,。他說，“對于這一點我們非常自信,，即模擬需要改變,。我們的實驗數(shù)據(jù)為模擬測試和改善模擬提供了基準”。將來鐘領導的研究小組將對水與蛋白質(zhì)及脫氧核糖核酸是如何相互影響的進行研究,。他說,，“我們的最終目標是了解水對生命為何如此獨特和重要的原因”。
英文原文鏈接參見：http://www.physorg.com/news114266903.html
原始出處:
Published online before print November 14, 2007
Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 10.1073/pnas.0707647104
OPEN ACCESS ARTICLE
Mapping hydration dynamics around a protein surface
Luyuan Zhang, Lijuan Wang, Ya-Ting Kao, Weihong Qiu, Yi Yang, Oghaghare Okobiah, and Dongping Zhong*
Departments of Physics, Chemistry, and Biochemistry, Programs of Biophysics, Chemical Physics, and Biochemistry, 191 West Woodruff Avenue, Ohio State University, Columbus, OH 43210
Edited by Ahmed H. Zewail, California Institute of Technology, Pasadena, CA, and approved October 3, 2007 (received for review August 13, 2007)
Abstract
Protein surface hydration is fundamental to its structure and activity. We report here the direct mapping of global hydration dynamics around a protein in its native and molten globular states, using a tryptophan scan by site-specific mutations. With 16 tryptophan mutants and in 29 different positions and states, we observed two robust, distinct water dynamics in the hydration layer on a few (1–8 ps) and tens to hundreds of picoseconds (20–200 ps), representing the initial local relaxation and subsequent collective network restructuring, respectively. Both time scales are strongly correlated with protein's structural and chemical properties. These results reveal the intimate relationship between hydration dynamics and protein fluctuations and such biologically relevant water–protein interactions fluctuate on picosecond time scales.
femtosecond dynamics | site-directed mutation | tryptophan scan | water–protein fluctuation
