硒是一種對(duì)生命來說必不可少的微量元素,，太多或太少都會(huì)致命。在7月17日的《科學(xué)》雜志上,，美國耶魯大學(xué)和伊利諾伊大學(xué)的研究人員描述了其在人體內(nèi)控制代謝的分子機(jī)制,。
論文的共同作者、耶魯大學(xué)分子生物物理學(xué)和生物化學(xué)教授斯特林表示,，對(duì)于一個(gè)復(fù)雜的調(diào)節(jié)攝取系統(tǒng)來說,，硒是必需的。人體內(nèi)有25種硒蛋白,，其中大多數(shù)是生命所必不可少的,。硒被認(rèn)為有助于人類免除各種病痛的折磨，如不良情緒狀態(tài),、心血管疾病,、病毒感染和癌癥等,。
硒氨酸是人體內(nèi)最活躍的硒代謝物，在所有氨基酸中是獨(dú)一無二的,，因?yàn)樗俏ㄒ灰粋€(gè)可在轉(zhuǎn)移RNA（tRNA）分子上進(jìn)行合成的氨基酸,。tRNA在氨基酸之間來回穿梭，形成細(xì)胞內(nèi)的蛋白制作機(jī)制,。含有硒氨酸的蛋白質(zhì)負(fù)責(zé)回收具有保護(hù)作用的抗氧化劑,，如維生素C和輔酶Q10。
研究人員首次捕捉到了硒氨酸在一個(gè)超大尺寸tRNA分子上創(chuàng)建的圖像,。20個(gè)其他的氨基酸及其相關(guān)的tRNA利用被統(tǒng)稱為延伸因子的蛋白運(yùn)載工具來運(yùn)送核糖體,。但是，大自然給這個(gè)特大tRNA分子提供了一個(gè)只將硒氨酸運(yùn)送到核糖體的特定延伸因子,。
研究人員表示,，此結(jié)構(gòu)揭示了硒氨酸形成的大部分機(jī)制，為該領(lǐng)域20年來的生物化學(xué)工作提供了一個(gè)解答,。這一發(fā)現(xiàn)將使人們更好地理解自身免疫性肝病,。這種tRNA復(fù)合物將成為治療Ⅰ型自身免疫性肝病的抗體靶標(biāo)。
美國國立衛(wèi)生研究院所屬國立通用醫(yī)學(xué)科學(xué)研究所的邁克爾·本德爾說,，硒氨酸已被發(fā)現(xiàn)是參與一些正常及疾病生理進(jìn)程的酶的重要組成成分,。此項(xiàng)基礎(chǔ)研究揭示了硒氨酸獨(dú)特的生物合成路徑，這最終可能會(huì)影響到人體健康的許多方面,，如免疫反應(yīng),、神經(jīng)退行性病變、心血管疾病以及癌癥等,。（生物谷Bioon.com）
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Science 17 July 2009:DOI: 10.1126/science.1173755
The Human SepSecS-tRNASec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine Formation
Sotiria Palioura,1 R. Lynn Sherrer,1 Thomas A. Steitz,1,2,3 Dieter S?ll,1,2,* Miljan Simonovi4,*
Selenocysteine is the only genetically encoded amino acid in humans whose biosynthesis occurs on its cognate transfer RNA (tRNA). O-Phosphoseryl-tRNA:selenocysteinyl-tRNA synthase (SepSecS) catalyzes the final step of selenocysteine formation by a poorly understood tRNA-dependent mechanism. The crystal structure of human tRNASec in complex with SepSecS, phosphoserine, and thiophosphate, together with in vivo and in vitro enzyme assays, supports a pyridoxal phosphate–dependent mechanism of Sec-tRNASec formation. Two tRNASec molecules, with a fold distinct from other canonical tRNAs, bind to each SepSecS tetramer through their 13–base pair acceptor-TC arm (where indicates pseudouridine). The tRNA binding is likely to induce a conformational change in the enzyme’s active site that allows a phosphoserine covalently attached to tRNASec, but not free phosphoserine, to be oriented properly for the reaction to occur.
1 Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University, New Haven, CT 06520, USA.
2 Department of Chemistry, Yale University, New Haven, CT 06520, USA.
3 Howard Hughes Medical Institute, Yale University, New Haven, CT06520, USA.
4 Department of Biochemistry and Molecular Genetics, University of Illinois at Chicago, Chicago, IL 60607, USA.
