3月1日,，清華大學(xué)施一公教授研究組,、北京大學(xué)鄧興旺教授研究組合作在《自然》在線發(fā)表了題為“Structuralbasisofultraviolet-BperceptionbyUVR8”的論文,，解析了植物擬南芥感受紫外線B波段（280-315nm）的光受體UVR8的晶體結(jié)構(gòu)，并對其感光機理做出了解釋,。
在植物的生長過程中,，光發(fā)揮著極其重要的作用，包括提供能量,，調(diào)控植物生長,、發(fā)育的各個階段（例如發(fā)芽、開花等）。植物對于光的感受,，是通過一類叫做光受體的蛋白執(zhí)行的,，光受體感受光信號，再把信號傳給下游調(diào)控因子,，從而使植物做出相應(yīng)反應(yīng),。對光受體感光機理的研究，吸引了眾多生物學(xué)家的目光,。植物的紅光/紅外光受體,、藍(lán)光受體發(fā)現(xiàn)較早，目前都有比較深入的功能和結(jié)構(gòu)方面的研究,。但是紫外線B波段的光受體,，在2011年4月才被鑒定，研究人員發(fā)現(xiàn),，在擬南芥中,，一個名為UVR8的蛋白正是人們尋找了許久的紫外線B波段的光受體。生化實驗為其感光機理提供了一些線索,，表明紫外線（280-315nm）照射會使UVR8從二聚體變?yōu)閱误w,，但是具體分子機理的闡明，還有賴于高分辨率的結(jié)構(gòu),。
為了解決這個問題,，施一公與鄧興旺的研究組合作，獲得了UVR8野生型以及兩個突變體的高分辨率晶體結(jié)構(gòu)（1.8埃-2.0埃）,。這些結(jié)構(gòu)顯示,，UVR8在紫外線B波段光照之前，是一個由兩個相同的單體形成的二聚體,，其中每個單體由7個富含b-折疊的WD40結(jié)構(gòu)域組成,。兩個單體通過眾多氫鍵緊密結(jié)合在一起。通過野生型與突變體UVR8結(jié)構(gòu)的比對,，以及進一步的基于結(jié)構(gòu)的生化分析,，作者闡明了UVR8的感光機理：UVR8單體中，兩個色氨酸（W285和W233）組成了感受紫外線B波段的核心基團,，當(dāng)受到紫外線（280-315nm）照射時,，兩個色氨酸的吲哚環(huán)電子被激發(fā)，破壞了W285和W233與相鄰的兩個精氨酸R286,、R338之間的緊密的電荷作用（cation-pinteraction）,，影響了R286、R338在結(jié)構(gòu)中的穩(wěn)定性,，而R286,、R338正是參與形成兩個UVR8單體間氫鍵的關(guān)鍵氨基酸,，二者受到擾動，破壞了相應(yīng)氫鍵,，從而使UVR8二聚體解聚,。
這些成果為研究人員在分子水平理解植物感光機理提供了幫助，也為進一步的計算機模擬,、生物物理學(xué)研究奠定了基礎(chǔ),。（生物谷Bioon.com）
doi:10.1038/nature10931
PMC:
PMID:
Structural basis of ultraviolet-B perception by UVR8
Di Wu, Qi Hu, Zhen Yan, Wen Chen, Chuangye Yan, Xi Huang, Jing Zhang, Panyu Yang, Haiteng Deng, Jiawei Wang, XingWang Deng & Yigong Shi
The Arabidopsis thaliana protein UVR8 is a photoreceptor for ultraviolet-B. Upon ultraviolet-B irradiation, UVR8 undergoes an immediate switch from homodimer to monomer, which triggers a signalling pathway for ultraviolet protection. The mechanism by which UVR8 senses ultraviolet-B remains largely unknown. Here we report the crystal structure of UVR8 at 1.8 A resolution, revealing a symmetric homodimer of seven-bladed β-propeller that is devoid of any external cofactor as the chromophore. Arginine residues that stabilize the homodimeric interface, principally Arg286 and Arg338, make elaborate intramolecular cation–π interactions with surrounding tryptophan amino acids. Two of these tryptophans, Trp285 and Trp233, collectively serve as the ultraviolet-B chromophore. Our structural and biochemical analyses identify the molecular mechanism for UVR8-mediated ultraviolet-B perception, in which ultraviolet-B radiation results in destabilization of the intramolecular cation–π interactions, causing disruption of the critical intermolecular hydrogen bonds mediated by Arg286 and Arg338 and subsequent dissociation of the UVR8 homodimer.
