來自美國太平洋西北國家實驗室和布魯克海文國家實驗室的研究人員確定了一種蛋白cce_0566的晶體結(jié)構(gòu),，該蛋白被標(biāo)注為DUF269，來自一種在白天和晚上擁有完全不同生活方式的光合細菌(photosynthetic bacterium)藍桿菌51142,，并且它也屬于含有一個未知功能結(jié)構(gòu)域的蛋白家族。
他們發(fā)現(xiàn)位于晶體不對稱單位的界面上并且含有保守性帶電氨基酸殘基的溶劑可達到的裂縫可能是一個活性位點或配體結(jié)合表面,。在藍桿菌51142(Cyanothece 51142)中觀察到的這種蛋白折疊似乎對DUF269蛋白家族是獨特的,。
在白天，藍桿菌51142利用太陽光將二氧化碳轉(zhuǎn)化為分子氧和葡萄糖,，這一過程就被稱作光合作物,。在晚上，它利用葡萄糖將大氣中的氮氣轉(zhuǎn)化為生物上可利用的氨,，這一過程被稱作固氮作用,。
理解這種單細胞有機體如何調(diào)節(jié)光合作用和固氮作用可能對諸如人之類的多細胞有機體有很大的好處，這是因為固氮作用的一種副產(chǎn)物是氫氣,。理解調(diào)節(jié)固氮過程的線索可能存在于藍桿菌固氮基因集合中的34個基因,。DUF269是這些基因中的一個。
cce_0566晶體是在太平洋西北國家實驗室培育出的,，并被送到布魯克海文國家實驗室進行X射線衍射實驗,。核磁共振數(shù)據(jù)和其他生物物理數(shù)據(jù)證實溶液中DUF269的生物學(xué)單位與在二聚體晶體不對稱單位中觀察到的相同。(生物谷：Bioon.com)
本文編譯自Crystal structure of a cyanobacterial protein associated with nitrogen fixation
doi: 10.1016/j.febslet.2012.01.037
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Crystal structure of cce_0566 from Cyanothece 51142, a protein associated with nitrogen fixation in the DUF269 family
Garry W. Buchko, Howard Robinson
The crystal structure for cce_0566 (171 aa, 19.4kDa), a DUF269 annotated protein from the diazotrophic cyanobacterium Cyanothece sp. ATCC 51142, was determined to 1.60Å resolution. Cce_0566 is a homodimer with each molecule composed of eight α-helices folded on one side of a three strand anti-parallel β-sheet. Hydrophobic interactions between the side chains of largely conserved residues on the surface of each β-sheet hold the dimer together. The fold observed for cce_0566 may be unique to proteins in the DUF269 family, hence, the protein may also have a function unique to nitrogen fixation. A solvent accessible cleft containing conserved charged residues near the dimer interface could represent the active site or ligand-binding surface for the protein’s biological function.
