2011年2月18日,，北京生命科學研究所朱冰實驗室在 EMBO reports雜志在線發(fā)表題為” Symmetrical modification within a nucleosome is not required globally for histone lysine methylation” 的文章。該文章首次報道了,，單個核小體內兩個相同組蛋白上的甲基化修飾狀態(tài)并不必須對稱存在,。
核小體中有六個主要的甲基化位點。同時,，在每個核小體中,，各種核心組蛋白都分別有兩個拷貝，但目前并不知道在這兩個相同的組蛋白拷貝上,，同一甲基化位點的修飾程度是否必須對稱存在,。而這是組蛋白修飾精確實現繼承的前提之一。本研究發(fā)現,，總體而言,，所有18種甲基化修飾狀態(tài)在核小體中都并非必須對稱存在。這一結果,，否定了表觀遺傳修飾的繼承是通過在單個核小體內部復制組蛋白修飾狀態(tài)來完成的假說,。該文章同時發(fā)現，組蛋白H4上第20位賴氨酸突變后,，與這種突變的組蛋白H4存在于同一個核小體中的內源H4上第20位賴氨酸的二甲基化和三甲基化水平都有所下降,，表明催化此類修飾的酶可能偏好組蛋白H4已經被甲基化的核小體作為其底物。
我所與北京師范大學聯合培養(yǎng)的碩士研究生陳秀珍和我所與北京協和醫(yī)科大學聯合培養(yǎng)的博士研究生熊俊為該文的共同第一作者,。我所與北京協和醫(yī)科大學聯合培養(yǎng)的博士研究生徐墨參與了該項工作,。朱冰博士和陳涉博士為該文的共同通訊作者。此項研究由科技部及北京市資助,，在北京生命科學研究所完成,。（生物谷Bioon.com）
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EMBO reports doi:10.1038/embor.2011.6
Symmetrical modification within a nucleosome is not required globally for histone lysine methylation
Xiuzhen Chen, Jun Xiong, Mo Xu, She Chen and Bing Zhu
Abstract
Two copies of each core histone exist in every nucleosome; however, it is not known whether both histones within a nucleosome are required to be symmetrically methylated at the same lysine residues. We report that for most lysine methylation states, wild-type histones paired with mutant, unmethylatable histones in mononucleosomes have comparable methylation levels to bulk histones. Our results indicate that symmetrical histone methylation is not required on a global scale. However, wild-type H4 histones paired with unmethylatable H4K20R histones showed reduced levels of H4K20me2 and H4K20me3, suggesting that some fractions of these modifications might exist symmetrically, and enzymes mediating these modifications might, to some extent, favour nucleosome substrates with premethylated H4K20.
